Μετάβαση στο περιεχόμενο

Ένζυμο

Επεξεργασία συνδέσμων
Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
(Ανακατεύθυνση από Ενζυμολογία)
Ανθρώπινη γλυοξαλάση I. Δυο ιόντα ψευδαργύρου που χρειάζονται στο ένζυμο για να καταλύσει την αντίδρασή του δείχνονται ως μωβ σφαίρες, και ένας αναστολέας ενζύμου, που ονομάζεται S-εξυλογλουταθειόνη, δείχνεται με ένα μοντέλο πλήρωσης χώρου, γεμίζει τα δυο ενεργά κέντρα του ενζύμου.

Με την ονομασία ένζυμα νοούνται οι ειδικές πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικής βάσης οργανικές ενώσεις, που αποτελούνται από πολυμερή των αμινοξέων, οι οποίες δρουν ως καταλύτες στις χημικές αντιδράσεις που λαμβάνουν χώρα στον μεταβολισμό των οργανισμών, εξ ου και η συνώνυμη ονομασία τους βιοκαταλύτες.[1][2]

Σχεδόν όλες οι χημικές αντιδράσεις στα κύτταρα απαιτούν τη ρυθμιστική δράση των ενζύμων. Όπως όλοι οι καταλύτες, έτσι και τα ένζυμα λειτουργούν αυξομειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης μιας αντίδρασης. Τα περισσότερα ένζυμα επιταχύνουν την αντίδραση εκατομμύρια φορές σε σχέση με την ταχύτητα της χωρίς αυτά να επηρεάζονται. Ωστόσο,τα ένζυμα διαφέρουν από τους υπόλοιπους καταλύτες ως προς την εξειδίκευση, καθώς είναι πολύ πιο περιοριστικά εξειδικευμένα από αυτούς - κάθε ένζυμο μπορεί να καταλύσει μια συγκεκριμένη μόνο αντίδραση.
Για παράδειγμα, η πηκτινάση βοηθά να διασπαστούν πρωτεΐνες, υδατάνθρακες και λιπίδια. Ο αριθμός τους υπολογίζεται σήμερα σε περισσότερα από 700.

Αν και η ζύμωση, ως έννοια, ήταν γνωστή από τις αρχές του 18ου αιώνα, ο μηχανισμός της ανακαλύφθηκε ένα αιώνα μετά. Πρώτος που φέρεται να προσδιόρισε την έννοια του ενζύμου ήταν ο Λουδοβίκος Παστέρ, ενώ ο πρώτος που έκανε τη χρήση του όρου, εκ της ελληνικής, "ένζυμο" ήταν ο Γερμανός φυσιολόγος Βίλελμ Κύνε (1837-1900), το 1877. Είκοσι χρόνια αργότερα, το 1897, ο Έντουαρντ Μπούχνερ, (που το 1907 τιμήθηκε με Βραβείο Νόμπελ Χημείας), ονομάζει το ένζυμο που διασπά τη σακχαρόζη "ζυμάση".
Σημειώνεται ότι τα ένζυμα λόγω της πρωτεϊνικής τους σύστασης είναι ευαίσθητες ουσίες και πολύ εύκολα μετουσιώνονται. Το πρόβλημα ως εκ τούτου της απομόνωσής τους και της μελέτης των ιδιοτήτων τους ήταν πολύ δύσκολο. Μόλις το 1922, ξεκίνησε τις έρευνες ο Τζέιμς Μπ. Σάμνερ και το 1926, κατέδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση ήταν μια καθαρή πρωτεΐνη την οποία και απομόνωσε σε καθαρή κρυσταλλική κατάσταση. Στη συνέχεια ακολούθησαν οι Νόρθροπ και Στάνλεϊ οι οποίοι εργάστηκαν ομοίως στην απομόνωση της πεψίνης, θρυψίνης και χυμοθρυψίνης, λαμβάνοντας το 1946 το βραβείο Νόμπελ Χημείας.

Κατά τα αναφερόμενα από τη διεθνή βιβλιογραφία μέχρι το 1952 είχαν απομονωθεί σε καθαρή κατάσταση 50 ένζυμα. Στη δεκαετία του 1960 ο Ντέιβιντ Τσίλτον Φίλιπς και η ομάδα του με τη βοήθεια εφαρμογής κρυσταλλογραφίας ακτίνων-Χ κατάφερε να αποκαλύψει τις δομές της λυσοζύμης. Η επιτυχία του αυτή άνοιξε τελικά και τον δρόμο της πληρέστερης ανακάλυψής των και της πλήρους κατανόησης όχι μόνο των δομών των ενζύμων, αλλά και των μηχανισμών της καταλυτικής τους δράσης.

Η ονομασία των ενζύμων εκτός από εκείνων που παρέμεινε από παλαιότερα (π.χ, θρεψίνη, πεψίνη κ.λπ.) έχει καθοριστεί, κατά παράδειγμα του Μπούχνερ, να λαμβάνει ως πρώτο συνθετικό τη θεματική ονομασία του υποστρώματος (της ένωσης επί της οποίας γίνεται η χημική μεταβολή) με την κατάληξη -άση. Έτσι το ειδικό ένζυμο που έχει λιπολυτική δράση ονομάζεται (λιπ + άση) λιπάση, το ένζυμο που καταλύει την ουρία ουρεάση κ.λπ. Διαφορετικά ένζυμα που καταλύουν την ίδια χημική αντίδραση ονομάζονται ισοένζυμα.[3]

Το ένζυμο γλυκοσιδάση διασπά τον δισακχαρίτη μαλτόζη σε δύο μόρια γλυκόζης. Τα υπολείμματα του ενεργού κέντρου αναπαρίστανται με κόκκινο χρώμα (αριστερά), το υπόστρωμα μαλτόζης με μαύρο χρώμα και ο συμπαράγοντας NAD με κίτρινο χρώμα.

Τα ένζυμα μπορούν να ταξινομηθούν με βάση δύο κύρια κριτήρια: είτε την ομοιότητα της αλληλουχίας αμινοξέων (και επομένως την εξελικτική σχέση) είτε την ενζυμική δραστηριότητα.

Η Διεθνής Ένωση Βιοχημείας και Μοριακής Βιολογίας έχει αναπτύξει μια ονοματολογία για τα ένζυμα, τους αριθμούς EC (για την "Enzyme Commission"). Κάθε ένζυμο περιγράφεται ως "EC" ακολουθούμενο από μια ακολουθία τεσσάρων αριθμών που αντιπροσωπεύουν την ιεραρχία της ενζυμικής δραστηριότητας (από πολύ γενική έως πολύ εξειδικευμένη). Δηλαδή, ο πρώτος αριθμός ταξινομεί το ένζυμο με βάση τον μηχανισμό του, ενώ τα άλλα ψηφία προσθέτουν όλο και περισσότερη εξειδίκευση.[4][5]

Tαξινόμηση ανώτατου επιπέδου

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
  • EC 1, Οξειδοαναγωγάσες: καταλύουν αντιδράσεις οξείδωσης/αναγωγής
  • EC 2, Τρανσφεράσες: μεταφέρουν μια λειτουργική ομάδα (π.χ. μια μεθυλική ή φωσφορική ομάδα)
  • EC 3, Υδρολάσες: καταλύουν την υδρόλυση διαφόρων δεσμών
  • EC 4, Λυάσες: διασπούν διάφορους δεσμούς με τρόπους διαφορετικούς από την υδρόλυση και την οξείδωση
  • EC 5, Ισομεράσες: καταλύουν αλλαγές ισομερισμού μέσα σε ένα μόνο μόριο
  • EC 6, Λιγάσες: ενώνουν δύο μόρια με ομοιοπολικούς δεσμούς.
  • EC 7, Τρανσλοκάσες: καταλύουν την κίνηση ιόντων ή μορίων διαμέσου μεμβρανών ή τον διαχωρισμό τους μέσα σε μεμβράνες.

Αυτές οι ενότητες υποδιαιρούνται από άλλα χαρακτηριστικά όπως το υπόστρωμα, τα προϊόντα και ο χημικός μηχανισμός. Ένα ένζυμο προσδιορίζεται πλήρως από τέσσερις αριθμητικούς χαρακτηρισμούς. Για παράδειγμα, η εξοκινάση (EC 2.7.1.1) είναι μια τρανσφεράση (EC 2) που προσθέτει μια φωσφορική ομάδα (EC 2.7) σε ένα σάκχαρο εξόζης, ένα μόριο που περιέχει μια αλκοολική ομάδα (EC 2.7.1).[6][7]

Διαφορετικά όργανα παράγουν συγκεκριμένα ένζυμα για τη διάσπαση διαφορετικών ουσιών: οι σιελογόνοι αδένες και το πάγκρεας παράγουν αμυλάση για την πέψη των υδατανθράκων, το στομάχι παράγει πεψίνη για την πέψη των πρωτεϊνών, το πάγκρεας παράγει επίσης θρυψίνη και λιπάση για την πέψη των πρωτεϊνών και των λιπών, αντίστοιχα, και το πάγκρεας παρέχει νουκλεάσες για την πέψη των νουκλεϊκών οξέων.[8][9]

Δομή του ενζύμου λυσοζύμη. Θέσεις σύνδεσης με μπλε, θέση κατάλυσης με κόκκινο και υπόστρωμα πεπτιδογλυκάνης με μαύρο.

Τα ένζυμα είναι σύνθετες τρισδιάστατες πρωτεϊνικές δομές των οποίων η συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων καθορίζει το συνολικό τους σχήμα, συμπεριλαμβανομένης ενός κρίσιμου ενεργού κέντρου για τη σύνδεση υποστρωμάτων. Αυτή η δομή είναι απαραίτητη για την κατάλυση και είναι οργανωμένη σε πρωτοταγές (αλληλουχία αμινοξέων), δευτεροταγές (α-έλικες και β-πτυχωτά φύλλα) και τριτοταγές (συνολική τρισδιάστατη αναδίπλωση) επίπεδο, μερικές φορές με τεταρτοταγή δομή για πολλαπλές πρωτεϊνικές υπομονάδες. Τα ένζυμα είναι ευαίσθητα σε περιβαλλοντικές συνθήκες όπως η θερμοκρασία και το pH, οι οποίες μπορούν να προκαλέσουν μετουσίωση και απώλεια λειτουργίας αλλοιώνοντας το ευαίσθητο σχήμα τους.[10][11][12]

  • Πρωτοταγής δομή: Η γραμμική αλληλουχία αμινοξέων, οι οποίοι συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.[13]
  • Δευτεροταγής δομή: Τοπική αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε σταθερές δομές όπως α-έλικες και β-πτυχωτά φύλλα, που διατηρούνται από δεσμούς υδρογόνου.[13]
  • Τριτοταγής δομή: Το συνολικό τρισδιάστατο σχήμα μιας ενιαίας πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που σχηματίζεται από διάφορες αλληλεπιδράσεις (δεσμοί υδρογόνου, γέφυρες άλατος, ομοιοπολικοί δεσμοί), η οποία δημιουργεί τη λειτουργική ενεργή θέση (ή κέντρο) του ενζύμου.[13]
  • Τεταρτοταγής δομή: Η διάταξη πολλαπλών πολυπεπτιδικών υπομονάδων που ενώνονται για να σχηματίσουν ένα λειτουργικό σύμπλεγμα ενζύμου, εάν το ένζυμο αποτελείται από περισσότερες από μία πρωτεϊνικές αλυσίδες.[13]

Βασικά δομικά χαρακτηριστικά

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
  • Ενεργό κέντρο (ή θέση): Μια συγκεκριμένη τρισδιάστατη περιοχή στο ένζυμο που συνδέεται με το υπόστρωμα και διευκολύνει τη χημική αντίδραση.[11][10]
  • Ειδικότητα υποστρώματος: Το μοναδικό σχήμα του ενζύμου, ιδιαίτερα το ενεργό κέντρο, υπαγορεύει το συγκεκριμένο υπόστρωμα στο οποίο μπορεί να συνδεθεί, όπως το κλειδί με την κλειδαριά.[14]
  • Συμπαράγοντες και συνένζυμα: Ορισμένα ένζυμα απαιτούν μη πρωτεϊνικά συστατικά που ονομάζονται συμπαράγοντες (ανόργανα ιόντα) ή συνένζυμα (οργανικά μόρια, που συχνά προέρχονται από βιταμίνες) για να είναι καταλυτικά ενεργά.[15]

Μηχανισμός δράσης

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Τα ένζυμα επιταχύνουν τις αντιδράσεις συνδέοντας συγκεκριμένα υποστρώματα στα ενεργά τους κέντρα, σχηματίζοντας ένα σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος και μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης που απαιτείται για να προχωρήσει η αντίδραση. Αυτή η σύνδεση τοποθετεί το/τα υπόστρωμα/α με τον βέλτιστο τρόπο, αποσταθεροποιεί τους δεσμούς των αντιδρώντων και σταθεροποιεί την ασταθή μεταβατική κατάσταση, μετατρέποντας το/τα υπόστρωμα/α σε προϊόντα. Τα προϊόντα στη συνέχεια διασπώνται, απελευθερώνοντας το ένζυμο για να καταλύσει μια άλλη αντίδραση.[10][16][17]

  1. Σύνδεση υποστρώματος: Ένα συγκεκριμένο μόριο(α) υποστρώματος συνδέεται με το ενεργό κέντρο του ενζύμου, μια συγκεκριμένη περιοχή στην επιφάνεια του ενζύμου.[17][14]
  2. Σχηματισμός συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος: Η σύνδεση διευκολύνεται από μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις όπως δεσμούς υδρογόνου, ιοντικούς δεσμούς και υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, σχηματίζοντας ένα προσωρινό σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος.[17]
  3. Μείωση ενέργειας ενεργοποίησης: Η ενεργή θέση του ενζύμου παρέχει ένα πρότυπο που φέρνει το/τα υπόστρωμα/α στη σωστή θέση και προσανατολισμό, γεγονός που μειώνει την ενέργεια ενεργοποίησης που απαιτείται για τη μετατροπή του/των υποστρώματος/ων σε προϊόν/α.[17]
  4. Κατάλυση: Το ενεργό κέντρο μπορεί να υποστεί μικρές αλλαγές στο σχήμα για να δημιουργήσει το βέλτιστο περιβάλλον για την αντίδραση. Μπορεί να περιλαμβάνει τον επαναπροσανατολισμό του υποστρώματος, τη διευκόλυνση των αντιδράσεων οξειδοαναγωγής ή τη χρήση αμινοξέων που δρουν ως οξέα ή βάσεις για να βοηθήσουν στη διάσπαση ή στον σχηματισμό χημικών δεσμών.[14][16]
  5. Απελευθέρωση προϊόντος: Μόλις ολοκληρωθεί ο χημικός μετασχηματισμός, το/τα προϊόν/α έχουν διαφορετικό σχήμα και αποσυνδέονται από το ενεργό κέντρο, αφήνοντας το ένζυμο ελεύθερο να συνδεθεί με νέα μόρια υποστρώματος και να επαναλάβει τη διαδικασία.[17][14]

Βασικά στοιχεία ενζυμικής δράσης

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
  • Εξειδίκευση: Τα ένζυμα είναι ιδιαίτερα εξειδικευμένα για τα υποστρώματά τους, κάτι που συχνά περιγράφεται από το μοντέλο "κλειδιού-κλειδαριάς" (lock and key( ή επαγόμενης προσαρμογής (induced fit), όπου το σχήμα του ενεργού κέντρου είναι συμπληρωματικό του υποστρώματος.[18]
  • Κατάλυση, όχι κατανάλωση: Τα ένζυμα είναι βιολογικοί καταλύτες που αυξάνουν τους ρυθμούς αντίδρασης αλλά δεν καταναλώνονται ή δεν μεταβάλλονται μόνιμα στη διαδικασία, επιτρέποντάς τους να χρησιμοποιούνται ξανά και ξανά.[17][19]
  • Ρύθμιση: Η ενζυμική δραστηριότητα μπορεί να ρυθμιστεί από αναστολείς, οι οποίοι συνδέονται με το ένζυμο και μειώνουν τη λειτουργικότητά του, ή από ενεργοποιητές, οι οποίοι την ενισχύουν.[17]

Συμπαράγοντες και συνένζυμα

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Οι συμπαράγοντες είναι μη πρωτεϊνικά βοηθητικά μόρια ή ιόντα που βοηθούν τα ένζυμα στην καταλυτική τους λειτουργία. Τα συνένζυμα είναι ένας ειδικός τύπος συμπαράγοντα που είναι οργανικά μόρια, συχνά προέρχονται από βιταμίνες, και συμμετέχουν άμεσα στην αντίδραση μεταφέροντας χημικές ομάδες. Ενώ τα συνένζυμα είναι πάντα συμπαράγοντες, δεν ισχύει το αντίστροφο, καθώς οι συμπαράγοντες μπορούν επίσης να είναι ανόργανα μεταλλικά ιόντα (όπως μαγνήσιο ή ψευδάργυρος) ή στενά συνδεδεμένες προσθετικές ομάδες.[20][21]

Μόρια ή ιόντα που συνδέονται με ένα ένζυμο και είναι απαραίτητα για την καταλυτική του δράση. Τύποι:

  • Ανόργανα ιόντα: Μεταλλικά ιόντα όπως μαγνήσιο (Mg²⁺), ψευδάργυρος (Zn²⁺), σίδηρος (Fe²⁺/Fe³⁺) και χαλκός (Cu²⁺).
  • Προθετικές ομάδες: Οργανικά μόρια που είναι στενά και ομοιοπολικά συνδεδεμένα με το ένζυμο.

Μπορούν να σταθεροποιήσουν το σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος, να συμμετέχουν σε αντιδράσεις οξειδοαναγωγής ή να διευκολύνουν τη μεταφορά χημικών ομάδων. Παραδείγματα περιλαμβάνουν ιόντα μαγνησίου στην DNA πολυμεράση, όπως επίσης σίδηρο σε ομάδες αίμης.

Ένας τύπος συμπαράγοντα που είναι ένα μη πρωτεϊνικό, οργανικό μόριο. Πολλά συνένζυμα προέρχονται από βιταμίνες, οι οποίες πρέπει να λαμβάνονται από τη διατροφή. Συνδέονται με το ενεργό κέντρο του ενζύμου και δρουν ως προσωρινοί φορείς χημικών ομάδων, μεταφέροντάς τες από το ένα αντιδρών σε άλλο κατά τη διάρκεια μιας αντίδρασης. Τα συνένζυμα συχνά εμπλέκονται στην ίδια την αντίδραση, τροποποιούνται χημικά και στη συνέχεια μπορούν να ανακυκλωθούν από άλλο ένζυμο για να αποκαταστήσουν την αρχική τους μορφή. Παραδείγματα περιλαμβάνουν τη βιοτίνη για μεταφορά διοξειδίου του άνθρακα, και το μονονουκλεοτίδιο φλαβίνης για τη μεταφορά ηλεκτρονίων.

Η δυσλειτουργία των ενζύμων είναι μια κατάσταση κατά την οποία τα ένζυμα δεν λειτουργούν σωστά, προκαλώντας μια ποικιλία μεταβολικών διαταραχών, καθώς τα ένζυμα δεν μπορούν να διασπάσουν την τροφή σε ενέργεια ή να ρυθμίσουν άλλες βασικές διεργασίες του σώματος. Η δυσλειτουργία μπορεί να προκληθεί από γενετικά ελαττώματα που εμποδίζουν την παραγωγή ενζύμων ή από εξωτερικούς παράγοντες όπως η κακή διατροφή ή το στρες, οδηγώντας σε συμπτώματα όπως πεπτικά προβλήματα, αναπτυξιακές καθυστερήσεις, χρόνιες ασθένειες και δυνητικά απειλητικές για τη ζωή επιπλοκές.[22][23][24]

Παραδείγματα παθήσεων που σχετίζονται με δυσλειτουργία ενζύμων περιλαμβάνουν κληρονομικές μεταβολικές διαταραχές όπως η φαινυλκετονουρία (PKU) και η νόσος Krabbe, όπου η ανεπάρκεια ενός ενζύμου εμποδίζει την σωστή διάσπαση των ουσιών, οδηγώντας σε επιβλαβή συσσώρευση και νευρολογική βλάβη. Άλλα παραδείγματα περιλαμβάνουν τη δυσανεξία στη λακτόζη, ένα κοινό πεπτικό πρόβλημα που προκαλείται από την έλλειψη του ενζύμου λακτάση, το οποίο διασπά το σάκχαρο του γάλακτος.[25][26][27][28]

  1. ↑ Βιολογία Β΄Γενικού Λυκείου. ΔΙΟΦΑΝΤΟΣ. 2012.
  2. ↑ J. M. Berg· J. L. Tymoczko· G. J. Gatto· L. Stryer (2017). Βιοχημεία. Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης. σελ. 224-257.[νεκρός σύνδεσμος]
  3. ↑ Berg, Jeremy Mark· Tymoczko, John L. (1 Φεβρουαρίου 2002). Biochemistry, Fifth Edition. W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-3051-4.
  4. ↑ Schmidt, Steffen; Sunyaev, Shamil; Bork, Peer; Dandekar, Thomas (2003-06-01). «Metabolites: a helping hand for pathway evolution?». Trends in Biochemical Sciences 28 (6): 336–341. doi:10.1016/S0968-0004(03)00114-2. ISSN 0968-0004. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0968000403001142.
  5. ↑ McDonald, Andrew G.; Tipton, Keith F. (2023-05). «Enzyme nomenclature and classification: the state of the art». The FEBS journal 290 (9): 2214–2231. doi:10.1111/febs.16274. ISSN 1742-4658. PMID 34773359. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34773359.
  6. ↑ «EC 2.7.1.1». iubmb.qmul.ac.uk. Ανακτήθηκε στις 7 Οκτωβρίου 2025.
  7. ↑ «Hexokinase (EC 2.7.1.1)». pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 7 Οκτωβρίου 2025.
  8. ↑ «The Digestive Process: What Is the Role of Your Pancreas in Digestion?» (στα αγγλικά). https://www.hopkinsmedicine.org/health/conditions-and-diseases/the-digestive-process-what-is-the-role-of-your-pancreas-in-digestion. Ανακτήθηκε στις 2025-10-09.
  9. ↑ «Enzymes». Physiopedia (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  10. 1 2 3 Lewis, Theodore· Stone, William L. (2025). Biochemistry, Proteins Enzymes. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing.
  11. 1 2 Kumar, Prasann· Singh, Joginder (1 Ιανουαρίου 2024). Dahiya, Praveen, επιμ. Chapter 18 - Exploring enzyme biotechnology's role in green chemistry and advancements in pharmaceutical technologies. Progress in Biochemistry and Biotechnology. Academic Press. σελίδες 465–495. ISBN 978-0-443-22072-2.
  12. ↑ Kermasha, Selim· Eskin, Michael N. A. (1 Ιανουαρίου 2021). Kermasha, Selim, επιμ. Chapter Two - Enzymes. San Diego: Academic Press. σελίδες 15–44. ISBN 978-0-12-800217-9.
  13. 1 2 3 4 «Enzyme Structure: Key Concepts for the AP® Biology Exam». Albert Blog & Resources (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  14. 1 2 3 4 «Enzyme Specificity: Types, Examples & Key Functions in Biology». VEDANTU (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  15. ↑ «Enzyme | Definition, Mechanisms, & Nomenclature | Britannica». www.britannica.com (στα Αγγλικά). 2 Οκτωβρίου 2025. Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  16. 1 2 «Enzyme Action | Mechanisms, Models & Example». study.com. Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  17. 1 2 3 4 5 6 7 Cooper, Geoffrey M. (2000). The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts. Sinauer Associates.
  18. ↑ «Enzymes: Mechanism of Action (A-level Biology)». Study Mind (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  19. ↑ Sapkota, Anupama (9 Νοεμβρίου 2023). «Enzymes: Structure, Types, Mechanism, Functions». microbenotes.com (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  20. ↑ Broderick, Joan B (2001). Coenzymes and Cofactors. John Wiley & Sons, Ltd. ISBN 978-0-470-01590-2.
  21. ↑ Lockwood, Mason (2023-12-28). «Cofactors and Coenzymes in Biochemical Pathways» (στα αγγλικά). Biochemistry & Pharmacology: Open Access 12 (4): 1–2. doi:10.35248/2167-0501.23.12.336. ISSN 2167-0501. https://www.longdom.org/.
  22. ↑ Chaturvedi, Swati; Singh, Ashok K.; Keshari, Amit K.; Maity, Siddhartha; Sarkar, Srimanta; Saha, Sudipta (2016). «Human Metabolic Enzymes Deficiency: A Genetic Mutation Based Approach». Scientifica 2016: 9828672. doi:10.1155/2016/9828672. ISSN 2090-908X. PMID 27051561. PMC 4804091. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4804091/.
  23. ↑ «Enzyme Deficiencies». National Stem Cell Foundation (στα Αγγλικά). 27 Απριλίου 2017. Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  24. ↑ «Understanding and Managing Digestive Enzyme Deficiencies - Birmingham Gastroenterology Associates» (στα Αγγλικά). 30 Σεπτεμβρίου 2024. Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  25. ↑ «Enzymes: What Are Enzymes, Pancreas, Digestion & Liver Function». Cleveland Clinic (στα Αγγλικά). Ανακτήθηκε στις 9 Οκτωβρίου 2025.
  26. ↑ de la Fuente, Miguel; Lombardero, Laura; Gómez-González, Alfonso; Solari, Cristina; Angulo-Barturen, Iñigo; Acera, Arantxa; Vecino, Elena; Astigarraga, Egoitz και άλλοι. (2021-08-25). «Enzyme Therapy: Current Challenges and Future Perspectives». International Journal of Molecular Sciences 22 (17): 9181. doi:10.3390/ijms22179181. ISSN 1422-0067. PMID 34502086. PMC 8431097. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8431097/.
  27. ↑ David, T. J. (1 Ιανουαρίου 2005). Caballero, Benjamin, επιμ. FOOD INTOLERANCE. Oxford: Elsevier. σελίδες 309–316. ISBN 978-0-12-226694-2.
  28. ↑ Bartee, Dr Lisa; Brook, Jack (2019) (στα αγγλικά). Enzymes and Disease. https://openoregon.pressbooks.pub/mhccbiology112/chapter/enzymes-and-disease/.
  • "Μεγάλη Ελληνική Εγκυκλοπαίδεια" τομ.ΙΑ΄ σελ.168, τομ.Β΄ (συμπλήρωμα), σελ.855.

Εξωτερικοί σύνδεσμοι

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
  • Λεξιλογικός ορισμός του ένζυμο στο Βικιλεξικό
  • Πολυμέσα σχετικά με το θέμα Enzymes στο Wikimedia Commons
Ανακτήθηκε από "https://el.wikipedia.org/w/index.php?title=Ένζυμο&oldid=11317862"