Πεπτιδικός δεσμός

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
(Ανακατεύθυνση από Δεσμός πεπτιδίων)

Πεπτιδικός δεσμός ή δεσμός πεπτιδίων ονομάζεται ο χημικός δεσμός που συνδέει δυο αμινοξέα. Συγκεκριμένα πρόκειται για ένα ομοιοπολικό δεσμό, άνθρακα (C) - αζώτου (N) που συνδέει την ομάδα καρβοξυλίου (-COOH) ενός αμινοξέος με την αμινική ομάδα (-NH2) ενός διπλανού του, εκλύοντας ένα μόριο νερού2Ο).

Με πεπτιδικούς δεσμούς μπορούν να ενωθούν πολλά αμινοξέα προκειμένου να δημιουργήσουν πολυπεπτιδικές αλυσίδες και πρωτεΐνες. Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι σταθεροί σε υδατικό περιβάλλον, αλλά μπορούν να υδρολυθούν παρουσία ενζύμων.

Σύνθεση[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Όταν δύο αμινοξέα σχηματίζουν ένα διπεπτίδιο μέσω ενός πεπτιδικού δεσμού ονομάζεται συμπύκνωση. Σε συμπύκνωση, δύο αμινοξέα προσεγγίζουν το ένα το άλλο, με το μισό οξύ του ενός να έρχεται κοντά στο μισό άμινο του άλλου. Το ένα χάνει ένα υδρογόνο και οξυγόνο από την καρβοξυλομάδα του (COOH) και το άλλο χάνει ένα υδρογόνο από την αμινομάδα του (ΝΗ2). Αυτή η αντίδραση παράγει ένα μόριο νερού (Η2Ο) και δύο αμινοξέα που ενώνονται με ένα πεπτιδικό δεσμό (-CO-ΝΗ-). Τα δύο αμινοξέα που ενώνονται ονομάζονται διπεπτιδίο.

Ο πεπτιδικός δεσμός συντίθεται όταν η καρβοξυλομάδα ενός μορίου αμινοξέος αντιδρά με την αμινομάδα του άλλου μορίου αμινοξέος, προκαλώντας την απελευθέρωση ενός μορίου νερού (Η2Ο), ως εκ τούτου, η διαδικασία είναι μια αντίδραση σύνθεσης αφυδάτωση (επίσης γνωστή ως αντίδραση συμπύκνωσης).

Ο σχηματισμός του πεπτιδικού δεσμού καταναλώνει ενέργεια, η οποία, σε ζωντανά συστήματα, προέρχεται από την ΑΤΡ. Πολυπεπτίδια και πρωτεΐνες είναι αλυσίδες αμινοξέων που συγκρατούνται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς. Οι ζωντανοί οργανισμοί χρησιμοποιούν τα ένζυμα για την παραγωγή πολυπεπτιδίων και ριβοσώματα για την παραγωγή πρωτεϊνών. Τα πεπτίδια συντίθενται από ειδικά ένζυμα. Για παράδειγμα, το τριπεπτίδιο γλουταθειόνη συντίθεται σε δύο βαθμίδες από ελεύθερα αμινοξέα, από δύο ένζυμα:. Γ-glutamylcysteine συνθετάση και συνθετάση γλουταθειόνης.

Υποβάθμιση[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Ένας δεσμός πεπτιδίου μπορεί να σπάσει από υδρόλυση (η προσθήκη νερού). Με την παρουσία του νερού που θα σπάσει και να απελευθερώσει 8-16 kilojoule/mol (2-4 kcal/mol), της ελεύθερης ενέργειας. Αυτή η διαδικασία είναι εξαιρετικά αργή (έως 1.000 χρόνια).

Σε ζωντανούς οργανισμούς, η μέθοδος καταλύεται από ένζυμα.

Φάσμα[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Το μήκος κύματος της απορρόφησης για έναν δεσμό πεπτιδίου είναι 190-230 nm[1] (το οποίο το καθιστά ιδιαίτερα ευαίσθητα στην υπεριώδη ακτινοβολία).

Cis / trans ισομερή της ομάδας πεπτιδίου[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Σημαντική μετεγκατάσταση του μονήρες ζεύγους ηλεκτρονίων στο άτομο του αζώτου δίνει στην ομάδα ένα χαρακτήρα μερικού διπλού δεσμού. Ο μερικός διπλός δεσμός καθιστά την επίπεδη ομάδα αμιδίου, που εμφανίζεται είτε σε cis ή trans ισομερή. Στην αδίπλωτη κατάσταση των πρωτεϊνών, οι ομάδες πεπτίδιου είναι ελεύθερες να ισομερίσουν και να υιοθετήσουν τα δύο ισομερή. Ωστόσο, στη διπλωμένη κατάσταση, μόνο ένα ισομερές υιοθετείται σε κάθε θέση (με ελάχιστες εξαιρέσεις). Η μορφή trans προτιμάται συντριπτικά στους περισσότερους δεσμούς πεπτιδίου (περίπου 1000:1 αναλογία σε trans: cis πληθυσμών). Ωστόσο, οι ομάδες Χ-Ρrο πεπτίδιο τείνουν να έχουν περίπου 3:1 αναλογία, πιθανώς επειδή η συμμετρία μεταξύ του \ mathrm {C ^ {\ alpha}} και \ mathrm {C ^ {\ delta}} άτομα προλίνης κάνει το cis και trans ισομερών σχεδόν ίση σε ενέργεια (βλέπε σχήμα παρακάτω).

Η δίεδρη γωνία που σχετίζεται με την ομάδα του πεπτιδίου (που ορίζεται από τα τέσσερα άτομα) συμβολίζεται με ωμέγα ω ω = 0 βαθμούς για το cis ισομερές και \ ωμέγα = 180 βαθμούς κελσίου για το trans ισομερές. Αμιδίου ομάδες μπορούν ισομερισμό σχετικά με το δεσμό CN μεταξύ των cis και trans μορφών, έστω και αργά (20 δευτερόλεπτα σε θερμοκρασία δωματίου). Οι μεταβατικές καταστάσεις εγκυκλιος απαιτεί ότι ο μερικός διπλός δεσμός να σπάσει, έτσι ώστε η ενέργεια ενεργοποίησης είναι περίπου 80 kilojoule / mol (20 kcal / mol) (δείτε την παρακάτω εικόνα). Ωστόσο, η ενέργεια ενεργοποίησης μπορεί να μειωθεί (και ο ισομερισμός που καταλύεται) από τις αλλαγές που ευνοούν την ενιαία-συνδεδεμένη μορφή, όπως η τοποθέτηση της ομάδας πεπτιδίου σε ένα υδρόφοβο περιβάλλον ή δωρεά ένα δεσμό υδρογόνου με το άτομο αζώτου μιας ομάδας πεπτιδίου Χ-Ρrο. Και οι δύο αυτοί μηχανισμοί για τη μείωση της ενέργειας ενεργοποίησης έχουν παρατηρηθεί σε πεπτιδύλ προλυλ ισομεράσες (PPIases), τα οποία είναι φυσικώς ενυπάρχοντα ένζυμα που καταλύουν τον ισομερισμό cis-trans του πεπτιδικούς δεσμούς Χ-Ρrο.

Διαμορφωτική αναδίπλωση πρωτεΐνης είναι συνήθως πολύ πιο γρήγορο (συνήθως 10-100 ms) από cis-trans ισομερισμό (10-100 ως). Ένα μη φυσικό ισομερές ορισμένων ομάδων πεπτιδίου μπορεί να διαταράξει την διαμορφωτική αναδίπλωση σημαντικά, είτε επιβραδύνοντας είτε αποτρέποντας αυτήν που ακόμη συμβαίνει μέχρις ότου επιτευχθεί το φυσικό ισομερές. Ωστόσο, όχι όλες οι ομάδες πεπτιδίων έχουν την ίδια επίδραση στην αναδίπλωση, μη ενσωματωμένα ισομερή των άλλων ομάδων πεπτιδίου δεν μπορεί να μην επηρεάσουν την αναδίπλωση καθόλου.

Χημικές αντιδράσεις[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Λόγω της σταθεροποίησης του συντονισμού του, ο πεπτιδικός δεσμός είναι σχετικά αδρανής υπό φυσιολογικές συνθήκες, ακόμη λιγότερο από παρόμοιες ενώσεις όπως εστέρες. Παρ' όλα αυτά, οι πεπτιδικοί δεσμοί μπορούν να υποστούν χημικές αντιδράσεις, συνήθως μέσω μιας επίθεσης ενός ηλεκτραρνητικού ατόμου επί του άνθρακα του καρβονυλίου, σπάζοντας τον διπλό δεσμό του καρβονυλίου και σχηματίζοντας μία τετραεδρική ενδιάμεσο. Αυτή είναι η οδός που ακολουθείται σε πρωτεόλυση και, γενικότερα, σε ΝΟ αντιδράσεις ανταλλαγής ακυλίου όπως εκείνες των inteins. Όταν η λειτουργική ομάδα επιτίθεται σε πεπτιδικό δεσμό είναι μία θειόλη, υδροξύλιο ή αμίνη, το προκύπτον μόριο μπορεί να ονομάζεται cyclol ή, πιο συγκεκριμένα, ένα thiacyclol, ένα oxacyclol ή ένα azacyclol, αντίστοιχα.

Παραπομπές[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

  1. Goldfarb A. R., Saidel L. J., Mosovich E. (November 1951). «The ultraviolet absorption spectra of proteins». The Journal of Biological Chemistry 193 (1): 397–404. doi:10.1016/S0021-9258(19)52465-6. PMID 14907727. http://www.jbc.org/content/193/1/397.long.