Γλουταθειόνη

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Μετάβαση σε: πλοήγηση, αναζήτηση
Ο συντακτικός τύπος της γλουταθειόνης
Το μόριο της γλουταθειόνης

Η γλουταθειόνη (glutathione, GSH), γνωστή (ιδίως παλαιότερα) και ως γλουταθείο, είναι οργανική χημική ένωση με σημαντική αντιοξειδωτική δράση στους ζωντανούς οργανισμούς. Από βιοχημικής πλευράς είναι ένα τριπεπτίδιο, το μόριο του οποίου αποτελείται από μόρια τριών διαφορετικών αμινοξέων: του γλουταμινικού οξέος, της κυστεΐνης (που περιέχει και το μοναδικό άτομο θείου σε όλη την ένωση) και της γλυκίνης. Από γενικότερης χημικής απόψεως, η γλουταθειόνη είναι μία θειόλη και ταυτόχρονα δικαρβονικό οργανικό οξύ. Ο μοριακός χημικός τύπος της γλουταθειόνης είναι C10H17N3O6S και η συστηματική χημική της ονομασία κατά IUPAC είναι (2S)-2-αμινο-4-{[(1R)-1-[(καρβοξυμεθυλ)καρβαμοϋλο]-2-σουλφανυλεθυλ]καρβαμοϋλο}βουτανοϊκό οξύ. To μοριακό βάρος της είναι 307,32. Η καθαρή γλουταθειόνη είναι στερεό με σημείο τήξεως 195 °C, πολύ ευδιάλυτο στο νερό, αλλά αδιάλυτο στη μεθανόλη και στον διαιθυλαιθέρα.

Η γλουταθειόνη, που απομονώθηκε για πρώτη φορά το 1921 από τον Χόπκινς στη ζυθοζύμη και το ήπαρ των θηλαστικών, βρίσκεται σε αφθονία στους ζωικούς ιστούς και στις ζύμες, και λιγότερο στους ιστούς των φυτών. Η φυσιολογική περιεκτικότητα του ανθρώπινου αίματος σε γλουταθειόνη είναι 0,35 ως 0,45 gr ανά λίτρο. Μέσα στους οργανισμούς η ουσία υπάρχει σε δύο μορφές: μία αναγμένη και μία οξειδωμένη. Αυτό της επιτρέπει να παίρνει μέρος στα φαινόμενα οξειδοαναγωγής των ιστών, να διαδραματίζει τον ρόλο μεταφορέα του υδρογόνου και να αποτελεί έναν από τους κύριους παράγοντες σταθερότητας του δυναμικού οξειδοαναγωγής του κυττάρου. Η μεταβολή του ποσοστού της αναγμένης γλουταθειόνης στο αίμα και της σχέσεώς του με το ποσοστό της οξειδωμένης συνιστά ένδειξη μυικής κοπώσεως ή διάφορων νοσηρών καταστάσεων, όπως ο διαβήτης και η αβιταμίνωση.

Βιοσύνθεση[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Η γλουταθειόνη ανήκει στις χρήσιμες για τον οργανισμό ουσίες που μπορεί να συνθέσει ο οργανισμός μόνος του από τα αμινοξέα που την αποτελούν. Η υδροθειομάδα (SH) της κυστεΐνης χρησιμεύει ως δότης πρωτονίων και είναι υπεύθυνη για τη βιολογική της δράση. Η κυστεΐνη καθορίζει τον ρυθμό της κυτταρικής βιοσυνθέσεως της γλουταθειόνης, καθώς αυτό το αμινοξύ είναι το σπανιότερο από τα τρία στην τροφή.

Τα κύτταρα παράγουν γλουταθειόνη σε δύο βήματα πoυ εξαρτώνται από την τριφωσφορική αδενοσίνη]:

  • Πρώτα συντίθεται γ-γλουταμυλοκυστεΐνη από L-γλουταμινικό οξύ και κυστεΐνη δια του ενζύμου «συνθετάση της γ-γλουταμυλοκυστεΐνης» (ή «λιγάση της γλουταμικής κυστεΐνης», GCL).
  • Μετά προστίθεται η γλυκίνη στο C-άκρο του μορίου της γ-γλουταμυλοκυστεΐνης από το ένζυμο συνθετάση της γλουταθειόνης.

Η ζωική λιγάση της γλουταμικής κυστεΐνης (GCL) είναι ένα πρωτεϊνικό ετεροδιμερές, που αποτελείται από μία καταλυτική (GCLC) και μία ρυθμιστική (GCLM) μονάδα. Η GCLC αντιπροσωπεύει όλη την ενζυματική δράση, ενώ η GCLM αυξάνει την καταλυτική αποδοτικότητα της GCLC. Μία ένδειξη της σημασίας της γλουταθειόνης είναι ότι ποντίκια χωρίς την GCLC πεθαίνουν πριν καν γεννηθούν[1]. Αντιθέτως, ποντίκια χωρίς την GCLM δεν επιδεικνύουν ιδιάζοντα φαινότυπο, αλλά έχουν σημαντικά μειωμένη γλουταθειόνη GSH και αυξημένη ευαισθησία σε τοξικές προσβολές[2][3][4].

Παρότι όλα τα κύτταρα στο ανθρώπινο σώμα είναι ικανά να συνθέτουν γλουταθειόνη, η σύνθεσή της από το ήπαρ έχει αποδειχθεί καίριας σημασίας: Ποντίκια με γενετικώς επαχθείσα απώλεια της GCLC μόνο στο ήπαρ πεθαίνουν μέσα στον πρώτο μήνα μετά τη γέννησή τους[5].

Η φυτική λιγάση της γλουταμικής κυστεΐνης (GCL) είναι ομοδιμερές ένζυμο ευαίσθητο στο οξειδοαναγωγικό περιβάλλον και διατηρείται στο φυτικό βασίλειο[6]. Σε οξειδωτικό περιβάλλον σχηματίζονται διαμοριακές «γέφυρες» δισουλφιδίων και το ένζυμο μεταπίπτει στην ενεργό κατάσταση, με δυναμικό μέσου σημείου του κρίσιμου ζεύγους κυστεΐνης -318 mV. Εκτός αυτού, η δράση του ενζύμου ρυθμίζεται από το ίδιο το προϊόν, τη γλουταθειόνη, που καταστέλλει τη δράση αυτή[7]. Στα φυτά η GCL εντοπίζεται αποκλειστικά στα πλαστίδια[8].

Βιοσύνθεση της γλουταθειόνης γίνεται και σε βακτηρίδια, όπως τα κυανοβακτήρια και τα πρωτεοβακτήρια, αλλά απουσιάζει σε πολλά άλλα βακτηρίδια. Οι περισσότεροι ευκαρυωτικοί οργανισμοί συνθέτουν γλουταθειόνη, αλλά μερικοί όχι, όπως τα ψυχανθή, και τα γένη Entamoeba, and Giardia. Τα μοναδικά αρχαιοβακτήρια που συνθέτουν γλουταθειόνη είναι τα αλοβακτήρια[9][10].

Δράση[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Μέσα στους οργανισμούς η γλουταθειόνη υπάρχει σε δύο καταστάσεις, την αναγμένη (GSH) και την οξειδωμένη (GSSG). Στην πρώτη, η υδροθειομάδα (SH) της κυστεΐνης είναι ικανή να δώσει ένα αναγωγικό ισοδύναμο (H++ e) σε άλλα ασταθή μόρια, όπως οι δραστικές ρίζες του οξυγόνου. Με την παροχή ενός ηλεκτρονίου η ίδια η γλουταθειόνη καθίσταται δραστική, αλλά γρήγορα αντιδρά με ένα άλλο μόριο δραστικής γλουταθειόνης και σχηματίζει διθειούχο γλουταθειόνη (GSSG). Μία τέτοια αντίδραση γίνεται αρκετά πιθανή εξαιτίας της σχετικώς υψηλής συγκεντρώσεως γλουταθειόνης μέσα στα κύτταρα (μέχρι και 5 mM στο ήπαρ).

Η GSH μπορεί να αναδημιουργηθεί από την GSSG με τη μεσολάβηση του ενζύμου αναγωγάση της γλουταθειόνης (GSR).

Στα υγιή κύτταρα και ιστό περισσότερο από το 90% του ολικού αποθέματος γλουταθειόνης βρίσκεται στην αναγμένη κατάσταση (GSH) και λιγότερο από το 10% στην οξειδωμένη (GSSG). Αυξημένος λόγος GSSG προς GSH θεωρείται ένδειξη οξειδωτικού στρες[11].

Η γλουταθειόνη επιτελεί πολλές λειτουργίες στους ζωντανούς οργανισμούς:

  • Είναι το κυριότερο ενδογενές αντιοξειδωτικό που παράγεται από τα κύτταρα, συμμετέχοντας απευθείας στην εξουδετέρωση των ελεύθερων ριζών και των ενεργών μορφών του οξυγόνου, ενώ συντηρεί και εισαγόμενα αντιοξειδωτικά, όπως οι βιταμίνες C και E στις αναγμένες (ενεργές) μορφές τους[12][13]
  • Ρυθμίζει τον κύκλο του μονοξειδίου του αζώτου, που είναι κρίσιμος για τη ζωή[14].
  • Επιδρά σε μεταβολικές και βιοχημικές αντιδράσεις όπως η σύνθεση και επισκευή του DNA, η πρωτεϊνοσύνθεση, η σύνθεση προσταγλανδίνης, η μεταφορά αμινοξέων και η ενεργοποίηση ενζύμων. Για τον λόγο αυτό, κάθε σύστημα του σώματος μπορεί να επηρεασθεί από την κατάσταση του συστήματος της γλουταθειόνης, ιδίως το ανοσοποιητικό, το νευρικό, το γαστρεντερικό και οι πνεύμονες.
  • Ζωτική είναι επίσης η δράση της στον μεταβολισμό του σιδήρου. Κύτταρα μαγιάς χωρίς ή με τοξικά επίπεδα γλουταθειόνης δείχνουν έντονες παρενέργειες από έλλειψη σιδήρου, όπως αδρανοποίηση των εξωμιτοχονδριακών ενζύμων ISC, και μετά πεθαίνουν[15].

Στα ζώα[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Η γλουταθειόνη δρα ως υπόστρωμα σε συζευκτικές και αναγωγικές αντιδράσεις, που καταλύονται από το ένζυμο S-τρανσφεράση της γλουταθειόνης στο κυτταροπλασματικό υγρό, στα μικροσώματα και στα μιτοχόνδρια. Είναι επίσης ικανή να συμμετέχει σε μη ενζυματικές συζευκτικές αντιδράσεις με κάποιες ουσίες.

Στην περίπτωση της NAPQI (N-ακετυλο-p-βενζοκινονιμίνης), ο ενεργός στο κυτόχρωμα P450 μεταβολίτης που σχηματίζεται από την παρακεταμόλη και καθίσταται ηπατοτοξικός όταν η γλουταθειόνη εξαντλείται από υπερβολική δόση του φαρμάκου (που είναι η δραστική ουσία του Depon), η γλουταθειόνη είναι ένα ουσιώδες αντίδοτο στην υπερβολική δόση. Η γλουταθειόνη συζεύγνυται με το NAPQI και βοηθά να το καταστήσει μη τοξικό, προστατεύοντας έτσι τις θειολικές κυτταρικές πρωτεΐνες.

Η γλουταθειόνη συμμετέχει στη σύνθεση της λευκοτριένης. Είναι επίσης σημαντικό υδρόφιλο μόριο που προστίθεται στις λιπόφιλες τοξίνες και απόβλητα του ήπατος πριν γίνουν μέρος της χολής. Η γλουταθειόνη χρειάζεται και για την εξουδετέρωση της μεθυλογλυοξάλης, μιας τοξίνης που παράγεται ως παραπροϊόν του μεταβολισμού, μέσω των ενζύμων γλυοξαλάσες: η γλυοξαλάση I (EC 4.4.1.5) καταλύει τη μετατροπή της μεθυλογλυοξάλης και της αναγμένης γλουταθειόνης σε S-D-λακτοϋλογλουταθειόνη και στη συνέχεια η γλυοξαλάση II (EC 3.1.2.6) καταλύει την υδρόλυση της S-D-λακτοϋλογλουταθειόνης σε γλουταθειόνη και D-γαλακτικό οξύ.

Στα φυτά[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Στα φυτά η γλουταθειόνη είναι απαραίτητη για τον λεγόμενο «κύκλο γλουταθειόνης-ασκορβικού οξέος, ένα σύστημα αντιδράσεων που ανάγει το δηλητηριώδες υπεροξείδιο του υδρογόνου[16]. Αποτελεί επίσης την πρόδρομη ένωση των φυτοχηλατινών (phytochelatins), ολιγομερών της γλουταθειόνης που αιχμαλωτίζουν βαρέα μέταλλα όπως το κάδμιο[17]. Από την άλλη, η γλουταθειόνη απαιτείται για την αποτελεσματική άμυνα εναντίον φυτοπαθογόνων μικροοργανισμών, όπως η Pseudomonas syringae και η Phytophthora brassicae[18]. Η αναγωγάση APS, ένα ένζυμο της οδού αφομοιώσεως του θείου, χρησιμοποιεί τη γλουταθειόνη ως δότη ηλεκτρονίων. Υπάρχουν και άλλα ένζυμα που χρησιμοποιούν τη γλουταθειόνη ως υπόστρωμα, όπως οι γλουταρεδοξίνες, μικρά οξειδοαναγωγικά ένζυμα που συμμετέχουν στην ανάπτυξη των ανθέων και στα αμυντικά χημικά σήματα των φυτών[19].

Στον καρκίνο[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Μετά την ανάπτυξη ενός όγκου, αυξημένα επίπεδα γλουταθειόνης μπορεί να δρουν προστατευτικά για τα καρκινικά κύτταρα, προσφέροντάς τους αντίσταση κατά των χημειοθεραπευτικών φαρμάκων[20].

Μέθοδοι ανιχνεύσεως της γλουταθειόνης[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Η αναγμένη γλουταθειόνη μπορεί να ανιχνευθεί και να μετρηθεί δια της υδροθειομάδας της, με χρήση του αντιδραστηρίου του Ellman ή μονοβρομοβιμάνης (monobromobimane). Η δεύτερη μέθοδος είναι πιο ευαίσθητη. Σε αυτή τα κύτταρα λύονται και οι θειόλες εξάγονται με τη χρήση ρυθμιστικού διαλύματος υδροχλωρίου. Στη συνέχεια οι θειόλες ανάγονται με διθειοθρεϊτόλη και γίνονται ορατές με τη μονοβρομοβιμάνη, το μόριο της οποίας φθορίζει όταν προσδένεται στο μόριό τους. Κατόπιν οι θειόλες διαχωρίζονται με υγρή χρωματογραφία υψηλής αποδόσεως (HPLC) και ο φθορισμός ποσοτικοποιείται με ανιχνευτή φθορισμού. Η βιμάνη μπορεί να χρησιμοποιηθεί και για τη μέτρηση της γλουταθειόνης in vivo, με συνεστιακή μικροσκοπία λέιζερ μετά την προσθήκη βιμάνης σε ζωντανά κύτταρα[21].

Μία άλλη προσέγγιση, που επιτρέπει τη μέτρηση του οξειδοαναγωγικού δυναμικού της γλουταθειόνης με υψηλή χωρική και χρονική ανάλυση σε ζώντα κύτταρα, βασίζεται στην απεικόνιση της οξειδοαναγωγής με χρήση της «οξειδοαναγωγικά ευαίσθητης πράσινης φθορίζουσας πρωτεΐνης» (redox-sensitive green fluorescent protein, roGFP)[22], ή της αντίστοιχης κίτρινης φθορίζουσας πρωτεΐνης (rxYFP)[23].

Σημασία της γλουταθειόνης στην οινοποιία[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Η περιεκτικότητα του μούστου σε γλουταθειόνη καθορίζει τη μεταβολή του χρώματος προς το σκούρο κίτρινο-καφέ κατά την παραγωγή λευκού κρασιού, παγιδεύοντας τις κινόνες του καφταρικού οξέος που παράγονται κατά την ενζυμική οξείδωση[24].

Δείτε επίσης[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Παραπομπές[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

  1. Dalton, T; Dieter, MZ; Yang, Y; Shertzer, HG; Nebert, DW (2000). «Knockout of the Mouse Glutamate Cysteine Ligase Catalytic Subunit (Gclc) Gene: Embryonic Lethal When Homozygous, and Proposed Model for Moderate Glutathione Deficiency When Heterozygous». Biochemical and Biophysical Research Communications 279 (2): 324–9. doi:10.1006/bbrc.2000.3930. PMID 11118286. 
  2. Yang, Y.; Dieter, MZ; Chen, Y; Shertzer, HG; Nebert, DW; Dalton, TP (2002). «Initial characterization of the glutamate-cysteine ligase modifier subunit Gclm(-/-) knockout mouse. Novel model system for a severely compromised oxidative stress response». Journal of Biological Chemistry 277 (51): 49446–52. doi:10.1074/jbc.M209372200. PMID 12384496. 
  3. Giordano, G; Afsharinejad, Z; Guizzetti, M; Vitalone, A; Kavanagh, T; Costa, L (2007). «Organophosphorus insecticides chlorpyrifos and diazinon and oxidative stress in neuronal cells in a genetic model of glutathione deficiency». Toxicology and Applied Pharmacology 219 (2–3): 181–9. doi:10.1016/j.taap.2006.09.016. PMID 17084875. 
  4. McConnachie, L. A.; Mohar, I.; Hudson, F. N.; Ware, C. B.; Ladiges, W. C.; Fernandez, C.; Chatterton-Kirchmeier, S.; White, C. C. και άλλοι. (2007). «Glutamate Cysteine Ligase Modifier Subunit Deficiency and Gender as Determinants of Acetaminophen-Induced Hepatotoxicity in Mice». Toxicological Sciences 99 (2): 628–36. doi:10.1093/toxsci/kfm165. PMID 17584759. 
  5. Chen, Ying; Yang, Yi; Miller, Marian L.; Shen, Dongxiao; Shertzer, Howard G.; Stringer, Keith F.; Wang, Bin; Schneider, Scott N. και άλλοι. (2007). «Hepatocyte-specificGclcdeletion leads to rapid onset of steatosis with mitochondrial injury and liver failure». Hepatology 45 (5): 1118–28. doi:10.1002/hep.21635. PMID 17464988. 
  6. Hothorn, M.; Wachter, A; Gromes, R; Stuwe, T; Rausch, T; Scheffzek, K (2006). «Structural Basis for the Redox Control of Plant Glutamate Cysteine Ligase». Journal of Biological Chemistry 281 (37): 27557–65. doi:10.1074/jbc.M602770200. PMID 16766527. 
  7. Hicks, L. M.; Cahoon, R. E.; Bonner, E. R.; Rivard, R. S.; Sheffield, J.; Jez, J. M. (2007). «Thiol-Based Regulation of Redox-Active Glutamate-Cysteine Ligase from Arabidopsis thaliana». The Plant Cell Online 19 (8): 2653–61. doi:10.1105/tpc.107.052597. PMID 17766407. 
  8. Wachter, Andreas; Wolf, Sebastian; Steininger, Heike; Bogs, Jochen; Rausch, Thomas (2004). «Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae». The Plant Journal 41 (1): 15–30. doi:10.1111/j.1365-313X.2004.02269.x. PMID 15610346. 
  9. Copley, Shelley D; Dhillon, Jasvinder K (2002). Genome Biology 3 (5): research0025.1. doi:10.1186/gb-2002-3-5-research0025. 
  10. Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. Springer. ISBN 1-4020-0178-9. http://books.google.com/?id=aX2eJf1i67IC&pg=PA13. 
  11. Halprin, Kenneth (1967). «The Measurement of Glutathione in Human Epidermis using Glutathione Reductase». Journal of Investigative Dermatology 48 (2): 149. 
  12. Scholz, R.W. Graham K.S. Gumpricht E. Reddy C.C. (1989). «Mechanism of interaction of vitamin E and glutathione in the protection against membrane lipid peroxidation». Ann NY Acad Sci 570: 514–7. doi:10.1111/j.1749-6632.1989.tb14973.x. 
  13. Hughes, RE (1964). «Reduction of dehydroascorbic acid by animal tissues». Nature 203 (4949): 1068–9. doi:10.1038/2031068a0. 
  14. Clementi, Emilio; Smith, Guy Charles; Howden, Martin; Dietrich, Salvador; Bugg, S; O'Connell, MJ; Goldsbrough, PB; Cobbett, CS (1999). «Phytochelatin synthase genes from Arabidopsis and the yeast Schizosaccharomyces pombe». The Plant cell 11 (6): 1153–64. doi:10.1105/tpc.11.6.1153. PMID 10368185. 
  15. Kumar, Chitranshu και άλλοι. (2011). «Glutathione revisited: a vital function in iron metabolism and ancillary role in thiol-redox control». The EMBO Journal 30: 2044–2056. doi:10.1038/emboj.2011.105. 
  16. Noctor, Graham; Foyer, Christine H. (1998). «ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control». Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 49 (1): 249–279. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.249. PMID 15012235. 
  17. Ha, S.-B.; Smith, A.P.; Howden, R; Dietrich, W.M.; Bugg, S; O'Connell, M.J.; Goldsbrough, P.B.; Cobbett, C.S. (1999). «Phytochelatin Synthase Genes from Arabidopsis and the Yeast Schizosaccharomyces pombe». The Plant Cell Online 11 (6): 1153–64. doi:10.1105/tpc.11.6.1153. PMID 10368185. 
  18. Parisy, Vincent; Poinssot, Benoit; Owsianowski, Lucas; Buchala, Antony; Glazebrook, Jane; Mauch, Felix (2006). «Identification of PAD2 as a γ-glutamylcysteine synthetase highlights the importance of glutathione in disease resistance of Arabidopsis». The Plant Journal 49 (1): 159–72. doi:10.1111/j.1365-313X.2006.02938.x. PMID 17144898. 
  19. Rouhier, Nicolas; Lemaire, StéPhane D.; Jacquot, Jean-Pierre (2008). «The Role of Glutathione in Photosynthetic Organisms: Emerging Functions for Glutaredoxins and Glutathionylation». Annual Review of Plant Biology 59 (1): 143–66. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811. PMID 18444899. 
  20. Balendiran, Ganesaratnam K.; Dabur, Rajesh; Fraser, Deborah (2004). «The role of glutathione in cancer». Cell Biochemistry and Function 22 (6): 343–52. doi:10.1002/cbf.1149. PMID 15386533. 
  21. Meyer, Andreas J.; May, Mike J.; Fricker, Mark (2001). «Quantitative in vivo measurement of glutathione in Arabidopsis cells». The Plant Journal 27 (1): 67–78. doi:10.1046/j.1365-313x.2001.01071.x. PMID 11489184. 
  22. Meyer, Andreas J.; Brach, Thorsten; Marty, Laurent; Kreye, Susanne; Rouhier, Nicolas; Jacquot, Jean-Pierre; Hell, RüDiger (2007). «Redox-sensitive GFP in Arabidopsis thalianais a quantitative biosensor for the redox potential of the cellular glutathione redox buffer». The Plant Journal 52 (5): 973–86. doi:10.1111/j.1365-313X.2007.03280.x. PMID 17892447. 
  23. Maulucci, Giuseppe; Labate, Valentina; Mele, Marina; Panieri, Emiliano; Arcovito, Giuseppe; Galeotti, Tommaso; Østergaard, H; Winther, JR και άλλοι. (2008). «High-resolution imaging of redox signaling in live cells through an oxidation-sensitive yellow fluorescent protein». Science Signaling 1 (43): pl3. doi:10.1126/scisignal.143pl3. PMID 18957692. 
  24. Rigaud, Jacques; Cheynier, Véronique; Souquet, Jean-Marc; Moutounet, Michel (1991). «Influence of must composition on phenolic oxidation kinetics». Journal of the Science of Food and Agriculture 57 (1): 55–63. doi:10.1002/jsfa.2740570107. 

Επιστημονική βιβλιογραφία[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Πηγές[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

  • Το αντίστοιχο λήμμα στη Νέα Ελληνική Εγκυκλοπαίδεια («Χάρη Πάτση»), τόμος 10, σελ. 111

Εξωτερικοί σύνδεσμοι[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]


Στο λήμμα αυτό έχει ενσωματωθεί κείμενο από το λήμμα Glutathione της Αγγλικής Βικιπαίδειας, η οποία διανέμεται υπό την GNU FDL και την CC-BY-SA 3.0. (ιστορικό/συντάκτες).