Χρήστης:Dmtrs32/πρόχειρο: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Μετάβαση στην πλοήγηση Πήδηση στην αναζήτηση
Χρειάζονται ι[[Ιόν|όντα]] [[Μαγνήσιο|μαγνησίου]] (Mg<sup>2+</sup>) για την ενζυματική δραστηριότητα. Η σωστή τοποθέτηση των Mg<sup>2+</sup> στην ενεργή θέση του ενζύμου περιλαμβάνει την προσθήκη ενός "ενεργοποιητικού" μορίου [[Διοξείδιο του άνθρακα|διοξειδίου του άνθρακα]] στην ενεργή θέση μίας [[λυσίνη]] (σχηματίζοντας ένα καρβαμικό).<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mcb.figgrp.4496 Molecular Cell Biology], 4th edition, by Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore and James E. Darnell. Published by W. H. Freeman & Co. (2000) New York. Online textbook. Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium. The Protein Data Bank feature article on RuBisCO also includes a model of [http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html magnesium at the active site] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060109143747/http://nist.rcsb.org/pdb/molecules/pdb11_3.html |date=2006-01-09 }}.</ref> Το Mg <sup> 2+ </sup> λειτουργεί οδηγώντας στην αποπρωτονίωση του υπολείμματος Lys210, με αποτέλεσμα το υπόλειμμα Lys να περιστρέφεται κατά 120 μοίρες προς το διαμορφομερές «trans», μειώνοντας την απόσταση μεταξύ του αζώτου της Lys και του άνθρακα του CO<sub>2</sub>. Η εγγύτητα επιτρέπει τον σχηματισμό ενός ομοιοπολικού δεσμού, με αποτέλεσμα το καρβαμιδικό.
<ref name=":2">{{cite journal | vauthors = Stec B | title = Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 109 | issue = 46 | pages = 18785–90 | date = November 2012 | pmid = 23112176 | pmc = 3503183 | doi = 10.1073/pnas.1210754109 | bibcode = 2012PNAS..10918785S }}</ref> Το Mg<sup>2+</sup> ενεργοποιείται πρώτα για να συνδεθεί με την ενεργή θέση από την περιστροφή του His335 σε μια εναλλακτική διαμόρφωση. Το Mg<sup>2+</sup> στη συνέχεια συντονίζεται από τα υπολείμματα His της ενεργής θέσης (His300, His302, His335) και εξουδετερώνεται εν μέρει από το συντονισμό των τριών μορίων νερού και τη μετατροπή τους σε <sup>-</sup>OH.<ref name=":2" /> Αυτός ο συντονισμός καταλήγει σε ένα ασταθές σύμπλεγμα, αλλά παράγει ένα ευνοϊκό περιβάλλον για τη δέσμευση του Mg<sup>2+ </sup>. Ο σχηματισμός του καρβαμικού ευνοείται από ένα [[αλκαλικότητα | αλκαλικό]] [[pH]]. Το pH και η [[συγκέντρωση]] ιόντων μαγνησίου στο διαμέρισμα ρευστού (στα φυτά, στο στρώμα του χλωροπλάστη<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+AND+mcb%5Bbook%5D+AND+106599%5Buid%5D&rid=mcb.section.4493#4494 Lodish textbook] describes the localization of RuBisCO to the stromal space of chloroplasts. [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=RuBisCO+stroma+AND+106623%5Buid%5D&rid=mcb.figgrp.4715 Figure 17-7] illustrates how RuBisCO small subunits move into the chloroplast stroma and assemble with the large subunits.</ref>) αυξάνεται στο φως. Ο ρόλος της αλλαγής των επιπέδων ιόντων pH και μαγνησίου στη ρύθμιση της δραστηκότητας του ενζύμου RuBisCO συζητείται [[#Regulation of the enzymatic activity | παρακάτω]]. Μόλις σχηματιστεί το καρβαμικό, το His335 ολοκληρώνει την ενεργοποίηση επιστρέφοντας στην αρχική του θέση μέσω θερμικής διακύμανσης.<ref name=":2" />
{|
|- valign=top
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_large
| Name = RuBisCO large chain,<br />catalytic domain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF00016
| InterPro = IPR000685
| SMART =
| PROSITE = PDOC00142
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CDD = cd08148
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
}}
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_large_N
| Name = RuBisCO, N-terminal domain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF02788
| InterPro = IPR017444
| SMART =
| PROSITE =
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1geh}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rba}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rus}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1tel}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|1ykw}}, {{PDB2|2cwx}}, {{PDB2|2cxe}}, {{PDB2|2d69}}, {{PDB2|2qyg}}, {{PDB2|2rus}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|5rub}}, {{PDB2|8ruc}}, {{PDB2|9rub}}
}}
|{{Infobox protein family
| Symbol = RuBisCO_small
| Name = RuBisCO, small chain
| image =
| width =
| caption =
| Pfam = PF00101
| InterPro = IPR000894
| SMART =
| PROSITE =
| SCOP = 3rub
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CDD = cd03527
| PDB = {{PDB2|1aa1}}, {{PDB2|1aus}}, {{PDB2|1bwv}}, {{PDB2|1bxn}}, {{PDB2|1ej7}}, {{PDB2|1gk8}}, {{PDB2|1ir1}}, {{PDB2|1ir2}}, {{PDB2|1iwa}}, {{PDB2|1rbl}}, {{PDB2|1rbo}}, {{PDB2|1rco}}, {{PDB2|1rcx}}, {{PDB2|1rlc}}, {{PDB2|1rld}}, {{PDB2|1rsc}}, {{PDB2|1rxo}}, {{PDB2|1svd}}, {{PDB2|1upm}}, {{PDB2|1upp}}, {{PDB2|1uw9}}, {{PDB2|1uwa}}, {{PDB2|1uzd}}, {{PDB2|1uzh}}, {{PDB2|1wdd}}, {{PDB2|2v63}}, {{PDB2|2v67}}, {{PDB2|2v68}}, {{PDB2|2v69}}, {{PDB2|2v6a}}, {{PDB2|3rub}}, {{PDB2|4rub}}, {{PDB2|8ruc}}
}}
|}
==Ενζυματική δραστηριότητα==
[[File:RuBisCO reaction CO2 or O2.svg|center|thumb|upright=2|Δύο κύριες αντιδράσεις του RuBisCo: CO<sub>2</sub> σταθεροποίηση και οξυγόνωση.]]
Η RuBisCO isείναι oneένα ofαπό manyτα enzymesπολλά inένζυμα theστον [[CalvinΚύκλος cycleτου Κάλβιν|κύκλο του Κάλβιν]]. WhenΌταν η Rubisco facilitatesδιευκολύνει theτην attackεπίθεση ofτου CO<sub>2 </sub> atστον theάνθρακα C2 carbon ofτου RuBP andκαι subsequentτην bondεπακόλουθη cleavageδιάσπαση betweenδεσμών theμεταξύ του άνθρακα C3 andκαι C2 carbon, σχηματίζονται 2 moleculesμόρια of glycerate-3-phosphate areφωσφορικού formedγλυκερικού. TheΗ conversionμετατροπή involvesπεριλαμβάνει theseαυτά stepsτα στάδια: [[Keto-enol tautomerism|enolisation]]ενολοποίηση, [[carboxylationκαρβοξυλίωση]], [[Hydration reaction|hydration]]ενυδάτωση, διάσπαση δεσμού C-C bond cleavage, andκαι [[protonationπρωτονίωση]].<ref name="catalysis">{{cite journal | vauthors = Andersson I | title = Catalysis and regulation in Rubisco | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1555–68 | date = May 2008 | pmid = 18417482 | doi = 10.1093/jxb/ern091 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Erb TJ, Zarzycki J | title = A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO<sub>2</sub> fixing enzyme | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 49 | pages = 100–107 | date = February 2018 | pmid = 28843191 | doi = 10.1016/j.copbio.2017.07.017 | pmc = 7610757 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lundqvist T, Schneider G | title = Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 19 | pages = 12604–11 | date = July 1991 | pmid = 1905726 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 | doi-access = free }}</ref>
Two main reactions of RuBisCo: CO<sub>2</sub> fixation and oxygenation.]]
 
Το RuBisCO είναι ένα από τα πολλά ένζυμα στον [[κύκλο Calvin]]. Όταν το Rubisco διευκολύνει την επίθεση του CO <sub> 2 </sub> στον άνθρακα C2 του RuBP και την επακόλουθη διάσπαση δεσμών μεταξύ του άνθρακα C3 και C2, σχηματίζονται 2 μόρια γλυκερικού-3-φωσφορικού. Η μετατροπή περιλαμβάνει αυτά τα στάδια: [[Τατομερισμός κετο-ενόλης | ενοποίηση]], [[καρβοξυλίωση]], [[Αντίδραση ενυδάτωσης | ενυδάτωση]], διάσπαση δεσμού C-C και [[πρωτονίωση]].
RuBisCO is one of many enzymes in the [[Calvin cycle]]. When Rubisco facilitates the attack of CO<sub>2</sub> at the C2 carbon of RuBP and subsequent bond cleavage between the C3 and C2 carbon, 2 molecules of glycerate-3-phosphate are formed. The conversion involves these steps: [[Keto-enol tautomerism|enolisation]], [[carboxylation]], [[Hydration reaction|hydration]], C-C bond cleavage, and [[protonation]].<ref name="catalysis">{{cite journal | vauthors = Andersson I | title = Catalysis and regulation in Rubisco | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 59 | issue = 7 | pages = 1555–68 | date = May 2008 | pmid = 18417482 | doi = 10.1093/jxb/ern091 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Erb TJ, Zarzycki J | title = A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO<sub>2</sub> fixing enzyme | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 49 | pages = 100–107 | date = February 2018 | pmid = 28843191 | doi = 10.1016/j.copbio.2017.07.017 | pmc = 7610757 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lundqvist T, Schneider G | title = Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 266 | issue = 19 | pages = 12604–11 | date = July 1991 | pmid = 1905726 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 | doi-access = free }}</ref>
κκκ
=== Υποστρώματα ===
[[Υπόστρωμα (χημεία) | Υποστρώματα]] για τη RuBisCO είναι η 1,5-διφωσφορική ριβουλόζη και το [[διοξείδιο του άνθρακα]] (διακριτά από το "ενεργοποιητικό" διοξείδιο του άνθρακα).<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2785#2790 chemical reactions] catalyzed by RuBisCO are described in the online [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=stryer.TOC&depth=2 Biochemistry] textbook by Stryer et al.</ref> Η RuBisCO καταλύει επίσης μια αντίδραση 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης και μοριακού [[Οξυγόνο|οξυγόνου]] ({{Chem | O | 2}}) αντί του διοξειδίου του άνθρακα. Η διάκριση μεταξύ των υποστρωμάτων CO<sub>2 </sub> και O<sub>2 </sub> αποδίδεται στις διαφορετικές αλληλεπιδράσεις των τετραπολικών ροπών του υποστρώματος και μιας υψηλής βαθμίδας [[Ηλεκτρικό πεδίο|ηλεκτροστατικού πεδίου]].<ref name=":2" /> Αυτή η βαθμίδα καθορίζεται από τη διμερή μορφή της ελάχιστα ενεργής RuBisCO, η οποία με τα δύο συστατικά της παρέχει έναν συνδυασμό αντίθετα φορτισμένων τομέων που απαιτούνται για την αλληλεπίδραση του ενζύμου με το O<sub>2 </sub> και το CO<sub>2</sub>. Αυτές οι συνθήκες βοηθούν στην εξήγηση του χαμηλού ποσοστού αντικατάστασης που βρέθηκε στη RuBisCO: Για να αυξηθεί η ισχύς του [[Ηλεκτρικό πεδίο|ηλεκτρικού πεδίου]] που απαιτείται για επαρκή αλληλεπίδραση με τις τετραπολικές ροπές των υποστρωμάτων, τα τερματικά τμήματα C και N του ενζύμου πρέπει να κλείσουν, επιτρέποντας την απομόνωση της δραστικής θέσης από τον διαλύτη και μειώνοντας τη [[διηλεκτρική σταθερά]].<ref>{{cite journal | vauthors = Satagopan S, Spreitzer RJ | title = Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity | journal = BMC Plant Biology | volume = 8 | pages = 85 | date = July 2008 | pmid = 18664299 | pmc = 2527014 | doi = 10.1186/1471-2229-8-85 }}</ref> Αυτή η απομόνωση έχει σημαντικό[[Εντροπία | εντροπικό]] κόστος και έχει ως αποτέλεσμα το χαμηλό ποσοστό αντικατάστασης.
[[Υπόστρωμα (χημεία) | Υπόστρωμα]] για το RuBisCO είναι [[ριβουλόζη-1,5-διφωσφορική]] και [[διοξείδιο του άνθρακα]] (διακριτά από το "ενεργοποιητικό" διοξείδιο του άνθρακα).
 
[[Substrate (chemistry)|Substrate]]s for RuBisCO are [[ribulose-1,5-bisphosphate]] and [[carbon dioxide]] (distinct from the "activating" carbon dioxide).<ref>The [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2785#2790 chemical reactions] catalyzed by RuBisCO are described in the online [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=stryer.TOC&depth=2 Biochemistry] textbook by Stryer et al.</ref> Το RuBisCO καταλύει επίσης μια αντίδραση ριβουλόζης-1,5-διφωσφορικής και [[οξυγόνου | μοριακό οξυγόνο]] ({{Chem | O | 2}}) αντί του διοξειδίου του άνθρακα ({{CO2}}).
Η διάκριση μεταξύ των υποστρωμάτων CO <sub> 2 </sub> και O <sub> 2 </sub> αποδίδεται στις διαφορετικές αλληλεπιδράσεις των [[τετραπολικών στιγμών]] του υποστρώματος και ενός υψηλού [[ηλεκτροστατικού πεδίου]] [[ βαθμίδα]].
RuBisCO also catalyses a reaction of ribulose-1,5-bisphosphate and [[oxygen|molecular oxygen]] ({{Chem|O|2}}) instead of carbon dioxide ({{CO2}}).
Discriminating between the substrates CO<sub>2</sub> and O<sub>2</sub> is attributed to the differing interactions of the substrate's [[quadrupole moment]]s and a high [[electrostatic field]] [[gradient]].<ref name=":2" /> Αυτή η κλίση καθορίζεται από τη μορφή [[Dimer (chemistry) | dimer]] του ελάχιστα ενεργού RuBisCO, το οποίο με τα δύο συστατικά του παρέχει έναν συνδυασμό αντίθετα φορτισμένων τομέων που απαιτούνται για την αλληλεπίδραση του ενζύμου με το O <sub> 2 </sub> και {{CO2}}. Αυτές οι συνθήκες βοηθούν στην εξήγηση του χαμηλού ποσοστού κύκλου εργασιών που βρέθηκε στο RuBisCO: Για να αυξηθεί η ισχύς του [[ηλεκτρικού πεδίου]] που απαιτείται για επαρκή αλληλεπίδραση με τα [[τετράπολα στιγμή]] των υποστρωμάτων, τα τερματικά C και N το ένζυμο πρέπει να κλείσει, επιτρέποντας την απομόνωση της δραστικής θέσης από τον διαλύτη και μείωση της [[διηλεκτρικής σταθεράς]].
This gradient is established by the [[Dimer (chemistry)|dimer]] form of the minimally active RuBisCO, which with its two components provides a combination of oppositely charged domains required for the enzyme's interaction with O<sub>2</sub> and {{CO2}}. These conditions help explain the low turnover rate found in RuBisCO: In order to increase the strength of the [[electric field]] necessary for sufficient interaction with the substrates’ [[quadrupole moment]]s, the C- and N- terminal segments of the enzyme must be closed off, allowing the active site to be isolated from the solvent and lowering the [[dielectric constant]].<ref>{{cite journal | vauthors = Satagopan S, Spreitzer RJ | title = Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity | journal = BMC Plant Biology | volume = 8 | pages = 85 | date = July 2008 | pmid = 18664299 | pmc = 2527014 | doi = 10.1186/1471-2229-8-85 }}</ref> Αυτή η απομόνωση έχει σημαντικό κόστος [[Εντροπία | εντροπική]] και έχει ως αποτέλεσμα το χαμηλό ποσοστό κύκλου εργασιών.
This isolation has a significant [[Entropy|entropic]] cost, and results in the poor turnover rate.
κκκ
==== Δέσιμο RuBP Binding RuBP ====
Η καρβαμυλίωση της ε-αμινο ομάδας του Lys201 σταθεροποιείται με συντονισμό με το Mg <sup> 2+ </sup>.

Μενού πλοήγησης