Μετάβαση στο περιεχόμενο

Προσθετική ομάδα

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια

Μια προσθετική ομάδα είναι το μη αμινοξικό συστατικό που αποτελεί μέρος της δομής των ετεροπρωτεϊνών ή των συζευγμένων πρωτεϊνών, που είναι στενά συνδεδεμένη με την αποπρωτεΐνη. Δεν πρέπει να συγχέεται με το συνυπόστρωμα που συνδέεται με το αποένζυμο του ενζύμου (είτε ολοπρωτεΐνη, είτε ετεροπρωτεΐνη) μέσω μη ομοιοπολικής δέσμευσης μιας μη πρωτεΐνης (μη αμινοξύ ) Αυτό είναι ένα συστατικό μιας συζευγμένης πρωτεΐνης που απαιτείται για τη βιολογική δραστηριότητα της πρωτεΐνης.[1] Η προσθετική ομάδα μπορεί να είναι οργανική (όπως βιταμίνη, σάκχαρο, RNA, φωσφορικά ή λιπίδιο ή ανόργανη (όπως ένα ιόν μετάλλου). Οι προσθετικές ομάδες συνδέονται στενά με πρωτεΐνες και μπορεί ακόμη και να συνδέονται μέσω ομοιοπολικού δεσμού. Συχνά παίζουν σημαντικό ρόλο στην ενζυμική κατάλυση. Μια πρωτεΐνη χωρίς την προσθετική της ομάδα ονομάζεται αποπρωτεΐνη (apoprotein), ενώ μια πρωτεΐνη σε συνδυασμό με την προσθετική της ομάδα ονομάζεται ολοπρωτεΐνη (holoprotein). Μια μη ομοιοπολικά συνδεδεμένη προσθετική ομάδα δεν μπορεί γενικά να αφαιρεθεί από την ολοπρωτεΐνη χωρίς μετουσίωση της πρωτεΐνης. Έτσι, ο όρος προσθετική ομάδα είναι πολύ γενικός και η κύρια έμφαση δίνεται στον σφιχτό χαρακτήρα της δέσμευσής του με την αποπρωτεΐνη. Ορίζει μια δομική ιδιότητα, σε αντίθεση με τον όρο συνένζυμο που ορίζει μια λειτουργική ιδιότητα. Οι προσθετικές ομάδες είναι ένα υποσύνολο των συμπαραγόντων. Τα χαλαρά δεσμευμένα μεταλλικά ιόντα και τα συνένζυμα εξακολουθούν να είναι συμπαράγοντες, αλλά γενικά δεν ονομάζονται προσθετικές ομάδες.[2][3][4] Στα ένζυμα, οι προσθετικές ομάδες εμπλέκονται στον καταλυτικό μηχανισμό και απαιτούνται για τη δραστικότητα. Άλλες προσθετικές ομάδες έχουν δομικές ιδιότητες. Αυτό ισχύει για τα τμήματα σακχάρου και λιπιδίων στις γλυκοπρωτεΐνες και λιποπρωτεΐνες ή το RNA στα ριβοσώματα. Μπορεί να είναι πολύ μεγάλες, αντιπροσωπεύοντας το μεγαλύτερο μέρος της πρωτεΐνης στις πρωτεογλυκάνες, για παράδειγμα. Η ομάδα της αίμης στην αιμοσφαιρίνη είναι μια προσθετική ομάδα. Περαιτέρω παραδείγματα οργανικών προσθετικών ομάδων είναι τα παράγωγα βιταμινών: πυροφωσφορική θειαμίνη, φωσφορική πυριδοξάλη και βιοτίνη. Δεδομένου ότι οι προσθετικές ομάδες είναι συχνά βιταμίνες ή παρασκευάζονται από βιταμίνες, αυτός είναι ένας από τους λόγους για τους οποίους οι βιταμίνες απαιτούνται στην ανθρώπινη διατροφή. Οι ανόργανες προσθετικές ομάδες είναι συνήθως ιόντα μετάλλου μετάπτωσης όπως σίδηρος (σε ομάδες αίμης, για παράδειγμα στην οξειδάση του κυτοχρώματος c και στην αιμοσφαιρίνη), ψευδάργυρος (για παράδειγμα στην καρβονική ανυδράση), χαλκός (για παράδειγμα στο σύμπλεγμα IV της αναπνευστικής αλυσίδας) και μολυβδαίνιο (για παράδειγμα στην νιτρική αναγωγάση) .

Κατάλογος προσθετικών ομάδων

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

The table below contains a list of some of the most common prosthetic groups. Ο παρακάτω πίνακας περιέχει έναν κατάλογο με μερικές από τις πιο κοινές προσθετικές ομάδες.

Προσθετική ομάδα Λειτουργία Κατανομή
Μονονουκλεοτίδιο της φλαβίνης [5] Αντιδράσεις οξειδοαναγωγής Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Φλαβινο-αδενινο-δινουκλεοτίδιο [5] Αντιδράσεις οξειδοαναγωγής Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Κινόνη της πυρρολοκινολίνης  [6] Αντιδράσεις οξειδοαναγωγής Βακτήρια
Φωσφορική πυριδοξάλη [7] Τρανσαμίνωση, αποκαρβοξυλίωση και απαμίνωση Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Βιοτίνη [8] Καρβοξυλίωση Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Μεθυλκοβαλαμίνη [9] Μεθυλίωση και ισομερίωση Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Πυροφωσφορική θειαμίνη [10] Μεταφορά ομάδων δευτεροταγούς άνθρακα, α διάσπαση Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Αίμη [11] Δέσμευση οξυγόνου και αντιδράσεις οξειδοαναγωγής Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Μολυβδοπτερίνη [12][13] Αντιδράσεις οξυγόνωσης Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Λιποϊκό οξύ  [14] Αντιδράσεις οξειδοαναγωγής Βακτήρια, αρχαία και ευκαρυωτικά κύτταρα
Συμπαράγοντας F430 Μεθανογένεση Αρχαία
  1. de Bolster, M.W.G. (1997). «Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups». International Union of Pure and Applied Chemistry. Αρχειοθετήθηκε από το πρωτότυπο στις 28 Νοεμβρίου 2012. Ανακτήθηκε στις 30 Οκτωβρίου 2007. 
  2. Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.
  3. Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York
  4. Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
  5. 5,0 5,1 Joosten V, van Berkel WJ (2007). «Flavoenzymes». Curr Opin Chem Biol 11 (2): 195–202. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397. 
  6. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). «A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases». Nature 280 (5725): 843–4. doi:10.1038/280843a0. PMID 471057. Bibcode1979Natur.280..843S.  PubMed
  7. Eliot AC, Kirsch JF (2004). «Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations». Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147. https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2004_73/page/383. 
  8. Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). «The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements». Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29. doi:10.2174/1389203033487199. PMID 12769720. 
  9. Banerjee R, Ragsdale SW (2003). «The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes». Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323. https://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1458&context=biochemfacpub. 
  10. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes». Cell. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582. 
  11. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Biology of heme in health and disease». Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. doi:10.2174/0929867043455521. PMID 15078160. 
  12. Mendel RR, Hänsch R (2002). «Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants». J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98. doi:10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719. https://archive.org/details/sim_journal-of-experimental-botany_2002-08_53_375/page/1689. 
  13. Mendel RR, Bittner F (2006). «Cell biology of molybdenum». Biochim. Biophys. Acta 1763 (7): 621–35. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786. 
  14. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease». Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39. doi:10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID 9607614. 

Εξωτερικοί σύνδεσμοι

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]