Ξανθινοξειδάση

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Μετάβαση σε: πλοήγηση, αναζήτηση
Οξειδάση της ξανθίνης
Κρυσταλλογραφική δομή του μονομερούς της βόειας ξανθινοξειδάσης.[1]

Η ξανθινοξειδάση ή οξειδάση της ξανθίνης είναι ένα ένζυμο που παίζει κεντρικό ρόλο στον μεταβολισμό των πουρινών καταλύοντας την οξείδωση της υποξανθίνης και της ξανθίνης σε ουρικό οξύ στους νεφρούς και στο ήπαρ.

υποξανθίνη + O2 + H2O → ξανθίνη + O2 + 2 H+
ξανθίνη + O2 + H2O → ουρικό οξύ + O2 + 2 H+

Το ενεργό κέντρο του ενζύμου περιέχει ένα άτομο μολυβδαινίου ενωμένο με μια μονάδα μολυβδοπτερίνης. Το μολυβδαίνιο ενώνεται επίσης με ένα άτομο οξυγόνου, με άτομα θείου παρακείμενων αμινοξέων και με ένα υδροξύλιο.[2] Κατά την αντίδραση του ενζύμου με την ξανθίνη, το άτομο οξυγόνου μεταφέρεται στην ξανθίνη για να σχηματιστεί ουρικό οξύ.[3] Το ενεργό κέντρο ξαναδημιουργείται με προσθήκη ενός μορίου νερού. Κάθε πρωτεϊνική υπομονάδα περιέχει επίσης δύο διμερή σιδήρου-θείου (2Fe-2S) που συμμετέχουν σε μεταφορά ηλεκτρονίων, και ένα μόριο φλαβινο-αδενινο-δινουκλεοτιδίου (FAD). Σε ευκαρυωτικούς οργανισμούς το ένζυμο εμφανίζεται ως διμερές, ενώ σε προκαρυωτικούς οργανισμούς ως τετραμερές ή εξαμερές.[4][5][6]

Δυσλειτουργία του ενζύμου, όπως για παράδειγμα στην ξανθινουρία, παρεμποδίζει την οξείδωση της ξανθίνης σε ουρικό οξύ. Από την άλλη, αυξημένα επίπεδα ουρικού οξέος σχετίζονται με την ουρική αρθρίτιδα, η οποία μπορεί επομένως να αντιμετωπιστεί με έναν αναστολέα της ξανθινοξειδάσης, όπως για παράδειγμα η αλλοπουρινόλη. Η αλλοπουρινόλη ενώνεται ισχυρά με την ανηγμένη μορφή της οξειδάσης της ξανθίνης και έτσι την απενεργοποιεί. Με τον τρόπο αυτόν μειώνεται η παραγωγή του χαμηλής διαλυτότητας ουρικού οξέος και αυξάνονται τα επίπεδα των περισσότερο διαλυτών ενώσεων ξανθίνης και υποξανθίνης.

Δείτε επίσης[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Παραπομπές[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

  1. Enroth C., Eger B. T., Okamoto K., Nishino T., Nishino T., Pai E F. (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723–10728. 
  2. Hille R. (2006). «Structure and Function of Xanthine Oxidoreductase». Eur. J. Inorg. Chem. 2006 (10): 1905–2095. 
  3. Metz S., Thiel W. (2009). «A Combined QM/MM Study on the Reductive Half-Reaction of Xanthine Oxidase: Substrate Orientation and Mechanism». J. Am. Chem. Soc. 131 (41): 14885–158902. 
  4. Nagler, L. G., Vartanyan, L. S (1976). «Subunit structure of bovine milk xanthine oxidase. Effect of limited cleavage by proteolytic enzymes on activity and structure». Biochim. Biophys. Acta 427 (1): 78–90. 
  5. Smith, S. T., et al. (1976). «Purification and properties of xanthine dehydroganase from Micrococcus lactilyticus». J. Biol. Chem. 242 (18): 4108-4117. 
  6. Truglio, J. J., et al. (2002). «Crystal structures of the active and alloxanthine-inhibited forms of xanthine dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus». Structure 10 (1): 115-125. 


Στο λήμμα αυτό έχει ενσωματωθεί κείμενο από το λήμμα Xanthinoxidase της Γερμανικής Βικιπαίδειας, η οποία διανέμεται υπό την GNU FDL και την CC-BY-SA 3.0. (ιστορικό/συντάκτες).