Μικροσωληνίσκος

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Μετάβαση σε: πλοήγηση, αναζήτηση


Οι μικροσωληνίσκοι είναι οι μεγαλύτερες δομές του κυτταρικού σκελετού. Εντοπίστηκαν το 1963 από τους Πόρτερ και Λεντμπέτερ (Keith R.Porter & Myron C.Ledbetter). Είναι σωληνοειδείς δομές με διάμετρο 250 Å, οι οποίες συγκρατούνται από υπομονάδες τουμπουλίνης. Οι μικροσωληνίσκοι είναι πολωμένοι, με αποτέλεσμα το ένα άκρο (+) να πολυμερίζεται και να απολυμερίζεται ταχύτερα, παρουσιάζοντας δυναμική αστάθεια.

Δομή[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Ο μικροσωληνίσκος αποτελείται από 13 παράλληλα πρωτοϊνίδια με εναλλασσόμενα μόρια α και β τουμπουλίνης που απέχουν 80 Å μεταξύ τους τα οποία συνδέονται με μη ομοιοπολικούς δεσμούς. Δημιουργείται από το κεντροσωμάτιο (MTOC) και συγκεκριμένα από τον περικεντριδιακό χώρο με τη βοήθεια της γ-τουμπουλίνης. Έχουν βρεθεί επίσης η δ και η ε-τουμπουλίνη, όμως δεν έχουν εντοπιστεί ακόμη σε κύτταρο. Ο πολωμένος σωληνίσκος διαθέτει ένα (+) και ένα (-) άκρο. Το (+) άκρο πολυμερίζεται και αποπολυμερίζεται ταχύτερα απ' ότι το (-) άκρο.

Δυναμική αστάθεια[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Μόλις ο μικροσωληνίσκος εμπυρηνωθεί, το συν άκρο αρχίζει να πολυμερίζεται ταχύτατα με προσθήκη υπομονάδων. Μετά, ξαφνικά, ο μικροσωληνίσκος υφίσταται μια αλλαγή που προκαλεί τη γρήγορη συρρίκνωσή του και την απώλεια πολλών υπομονάδων από το συν άκρο. Στη συνέχεια, το ίδιο ξαφνικά μπορεί να αρχίσει ξανά ο πολυμερισμός. Αυτή η αξιοσημείωτη συμπεριφορά, γνωστή ως δυναμική αστάθεια, είναι αποτέλεσμα της εγγενούς ικανότητας της τουμπουλίνης να υδρολύει GTP. Κάθε διμερές τουμπουλίνης είναι συνδεδεμένο με GTP και συνδέεται ισχυρά με τα άλλα μόρια τουμπουλίνης, ενώ όσα έχουν υδρολύσει το GTP σε GDP έχουν διαφορετική διαμόρφωση και συνδέονται λιγότερο σταθερά. Αν ο πολυμερισμός γίνει γρήγορα τότε τα διμερή με GTP που προστίθεται σχηματίζουν ένα κάλυμμα στο άκρο του μικροσωληνίσκου, γνωστό ως κάλυμμα GTP. Αν όμως τα διμερή σε αυτό το άκρο υδρολύσουν το GTP σε GDP προτού προστεθούν καινούργια διμερή θα αρχίσει η αποσυναρμολόγηση των διμερών και η συρρίκνωση του μικροσωληνίσκου.

Αυτή η ιδιότητα είναι σημαντική για τη λειτουργία τους και αποτελεί στόχο για πολλά φάρμακα, εξαιτίας της σημασίας που έχουν οι μικροσωληνίσκοι για το σχηματισμό της μιτωτικής ατράκτου, το δίκτυο μικροσωληνίσκων που καθοδηγεί τα χρωμοσώματα κατά τη διάρκεια της μίτωσης. Για παράδειγμα η κολχικίνη προσδένεται ισχυρά στην ελεύθερη τουμπουλίνη και εμποδίζει τον πολυμερισμό των μικροσωληνίσκων με αποτέλεσμα η μιτωτική άτρακτος να καταστρέφεται και η μείωση να σταματά. Ένα άλλο φάρμακο, η ταξόλη, η οποία απομονώνεται από το δέντρο τάξος, έχει αντίθετη δράση, εμποδίζοντας των αποπολυμερισμό των μικροσωληνίσκων, με αποτέλεσμα η μίτωση επίσης να σταματά στο διαιρούμενο κύτταρο. Αυτά τα αντιμιτωτικά φάρμακα χρησιμοποιούνται για την καταπολέμηση του καρκίνου.

Λειτουργία[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Διαπαράσταση κίνησης δυνεΐνης και κινησίνης πάνω στον μικροσωληνίσκο

Με τη βοήθεια των μικροσωληνίσκων πραγματοποιούνται διάφορες κυτταρικές κινήσεις όπως πχ. η κίνηση διάφορων οργανιδίων ή μεταφορά κυστιδίων. Αυτές οι μεταφορές γίνονται με ειδικές πρωτεΐνες που ονομάζονται MAP's (Microtubule Associated Proteins). Οι πιο σημαντικές σχετιζόμενες με τους σωληνίσκους πρωτεϊνες, είναι η δυνεΐνη και η κινησίνη. Οι πρωτεΐνες αρχικά προσδένονται, με τις δύο βαριές αλυσίδες που διαθέτουν, πάνω στον μικροσωληνίσκο και στη συνέχεια "περπατούν" αλματωδώς προς την αντίστοιχη κατεύθυνση. Στο άλλο άκρο της δυνεΐνης ή της κινησίνης, προσδένεται το κυστίδιο ή το οργανίδιο και έτσι μεταφέρεται κατά μήκος των ΜΣ σε επιθυμητά μέρη.

Οι μικροσωληνίσκοι έχουν την ικανότητα να απο-/πολυμερίζονται, με προσθήκες/αφαιρέσεις υπομονάδων, α και β τουμπουλίνης. Κάποιες άλλες πρωτεϊνες καλύπτουν τα (+) ή (-) άκρα με σκοπό να αποτρέψουν τον πολυμερισμό (κάλυψη/κερματισμός) όπως είναι η CapZ και η τροπομουντουλίνη.


Commons logo
Τα Wikimedia Commons έχουν πολυμέσα σχετικά με το θέμα