Χυμοσίνη

Η χυμοσίνη είναι ένζυμο, και συγκεκριμένα μια πρωτεάση που βρίσκεται στην πυτιά. Ειδικότερα είναι μία ασπαρτική ενδοπεπτιδάση, που ανήκει στην οικογένεια ενζύμων MEROPS A1. Παράγεται από τον οργανισμό των νεογέννητων μηρυκαστικών θηλαστικών ζώων, και συγκεκριμένα από το τοίχωμα του τέταρτου στομαχιού τους (που είναι γνωστό ως ήνυστρο), προκειμένου να δημιουργήσει σβόλους στο γάλα που πίνουν, επιτρέποντας έτσι μακρότερη παραμονή στον εντερικό σωλήνα και άρα καλύτερη απορρόφηση των θρεπτικών συστατικών. Χρησιμοποιείται από τον άνθρωπο ευρύτατα για την παραγωγή τυριού. Η χυμοσίνη των βοοειδών παράγεται σήμερα εναλλακτικά και από τρεις μικροοργανισμούς με τεχνητά ανασυνδυασμένο DNA: την Escherichia coli, τον Aspergillus niger awamori και τον Kluyveromyces lactis.

Στα ζώα

Παρά το ότι η παραγωγή της είναι γνωστή κυρίως από τα μηρυκαστικά, η χυμοσίνη ανιχνεύεται σε μεγάλη ποικιλία τετράποδων. Παράγεται από πεπτικά κύτταρα στα νεογέννητα θηλαστικά^[1] προκειμένου να δημιουργήσει σβόλους στο γάλα που χωνεύουν (να το θρομβώσει) για την καλύτερη πέψη του. Είδη ζώων που δεν είναι μηρυκαστικά, αλλά παράγουν χυμοσίνη είναι μεταξύ άλλων οι χοίροι, οι γάτες, οι φώκιες^[2] και τα κοτόπουλα.

Μία μελέτη έχει αναφέρει την ανίχνευση ενός ενζύμου παρόμοιου με τη χυμοσίνη στον άνθρωπο, συγκεκριμένα σε λίγα βρέφη^[3], ωστόσο άλλες μελέτες δεν μπόρεσαν να επαναλάβουν την ανίχνευση.^[4] Οι άνθρωποι διαθέτουν ένα ψευδογονίδιο για τη χυμοσίνη που δεν δημιουργεί κάποια πρωτεΐνη και βρίσκεται στο Χρωμόσωμα 1.^[2]^[5] Ο ανθρώπινος οργανισμός έχει άλλες πρωτεΐνες για την πέψη του γάλακτος, όπως την πεψίνη και τη λιπάση.^[6]^:262

Ενζυματική αντίδραση

Η χυμοσίνη επιφέρει την εκτεταμένη καθίζηση και τον σχηματισμό θρόμβων κατά τη δημιουργία του τυριού. Το φυσικό υπόστρωμα της χυμοσίνης είναι η κ-καζεΐνη, στο μόριο της οποίας θραύει τον πεπτιδικό δεσμό ανάμεσα στα αμινοξέα 105 και 106, φαινυλαλανίνη και μεθειονίνη.^[7] Και όταν αυτός ο συγκεκριμένος δεσμός ανάμεσα στην υδρόφοβη ομάδα του μορίου της καζεΐνης (παρακαζεΐνη) και την υδρόφιλη ομάδα του (όξινο γλυκοπεπτίδιο) θραύεται, οι υδρόφοβες ομάδες ενώνονται και σχηματίζουν ένα τριδιάστατο δίκτυο, που παγιδεύει την υδατική φάση του γάλακτος.

Οι ηλεκτρικές αλληλεπιδράσεις ανάμεσα σε ιστιδίνες στο μόριο της κ-καζεΐνης και σε γλουταμάτες και Ασπαραγινικό οξύ του μορίου της χυμοσίνης επάγουν την πρόσδεση του ενζύμου στο υπόστρωμά του.^[7]

Χυμοσίνη από ανασυνδυασμένα γονίδια

Εξαιτίας των ατελειών και της σπανιότητας της ζωικής και της μικροβιακής πυτιάς, ο άνθρωπος αναζήτησε άλλες πηγές χυμοσίνης. Με την ανάπτυξη της Γενετική μηχανικής έγινε δυνατή η εξαγωγή γονιδίων υπεύθυνων για την παραγωγή πιτυάς από ζωικά κύτταρα στομάχου και η εισαγωγή τους σε ορισμένα βακτήρια ή μύκητες, ώστε να παράγουν αυτοί οι μικροοργανισμοί χυμοσίνη κατά τη ζύμωση.^[8]^[9] Ο γενετικώς τροποποιημένος μικροοργανισμός σκοτώνεται μετά τη ζύμωση και η χυμοσίνη απομονώνεται από το υλικό, έτσι ώστε η παραγόμενη από ζύμωση χυμοσίνη (FPC) που χρησιμοποιούν οι παραγωγοί τυριού να μην περιέχει κάποιο γενετικώς τροποποιημένο συστατικό ή οργανισμό. Η FPC είναι πρακτικά πανομοιότυπη με τη ζωική χυμοσίνη, απλώς παράγεται με αποτελεσματικότερο τρόπο. Τα προϊόντα FPC διατίθενται στην αγορά^[10] από το 1990.

Η FPC υπήρξε το πρώτο τεχνητώς παραχθέν ένζυμο που καταγράφηκε και εγκρίθηκε από την Υπηρεσία Τροφίμων και φαρμάκων των ΗΠΑ (την FDA). To 1999 περί το 60% των αμερικανικών σκληρών τυριών παράγονταν με χρήση FPC^[11] και έχει μερίδιο της παγκόσμιας αγοράς της πυτιάς μέχρι και 80%.^[12]

Η πλέον χρησιμοποιούμενη παραγόμενη από ζύμωση χυμοσίνη παράγεται από δύο ασκομύκητες: είτε από τον Aspergillus niger, είτε από τον Kluyveromyces lactis.

Παραπομπές

↑ Kitamura N., Tanimoto A., Hondo E., Andrén A., Cottrell D.F., Sasaki M., Yamada J. (Αύγουστος 2001). «Immunohistochemical study of the ontogeny of prochymosin--and pepsinogen-producing cells in the abomasum of sheep». Anatomia, Histologia, Embryologia 30 (4): 231-235. doi:10.1046/j.1439-0264.2001.00326.x. PMID 11534329.
↑ ^2,0 ^2,1 Staff, Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) Database. Last updated February 21, 1997 Chymosin pseudogene; CYMP prochymosin, included, in the OMIM
↑ Henschel M.J., Newport M.J., Parmar V. (1987). «Gastric proteases in the human infant». Biology of the Neonate 52 (5): 268-272. doi:10.1159/000242719. PMID 3118972.
↑ Szecsi P.B., Harboe M. (2013). «Chapter 5: Chymosin». Handbook of Proteolytic Enzymes. 1. σελίδες 37–42. doi:10.1016/B978-0-12-382219-2.00005-3. CS1 maint: Uses authors parameter (link)
↑ Fox P.F. (28 Φεβρουαρίου 1999). Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. ISBN 9780834213388. CS1 maint: Uses authors parameter (link)
↑ Sanderson I.R., Walker W.A. (1999). Development of the gastrointestinal tract. Hamilton, Ontario: B.C. Decker. ISBN 978-1-55009-081-9. CS1 maint: Uses authors parameter (link)
↑ ^7,0 ^7,1 Gilliland G.L., Oliva M.T., Dill J. (1991). «Functional implications of the three-dimensional structure of bovine chymosin». Advances in Experimental Medicine and Biology 306: 23-37. doi:10.1007/978-1-4684-6012-4_3. ISBN 978-1-4684-6014-8. PMID 1812710.
↑ Emtage J.S., Angal S., Doel M.T., Harris T.J., Jenkins B., Lilley G., Lowe P.A. (Ιούνιος 1983). «Synthesis of calf prochymosin (prorennin) in Escherichia coli». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 80 (12): 3671–3675. doi:10.1073/pnas.80.12.3671. PMID 6304731. Bibcode: 1983PNAS...80.3671E.
↑ Harris T.J., Lowe P.A., Lyons A., Thomas P.G., Eaton M.A., Millican T.A., Patel T.P., Bose C.C., Carey N.H., Doel M.T. (Απρίλιος 1982). «Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNA coding for calf preprochymosin». Nucleic Acids Research 10 (7): 2177–2187. doi:10.1093/nar/10.7.2177. PMID 6283469.
↑ Law B.A. (2010). Technology of Cheesemaking. Ηνωμένο Βασίλειο: Wiley-Blackwell. σελίδες 100–101. ISBN 978-1-4051-8298-0.
↑ «Food Biotechnology in the United States: Science, Regulation, and Issues». U.S. Department of State. Ανακτήθηκε στις 14 Αυγούστου 2006.
↑ Johnson M.E., Lucey J.A. (Απρίλιος 2006). «Major technological advances and trends in cheese». Journal of Dairy Science 89 (4): 1174-1178. doi:10.3168/jds.S0022-0302(06)72186-5. PMID 16537950. https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_2006-04_89_4/page/1174.

Βιβλιογραφία

Foltmann B. (1966). «A review on prorennin and rennin». Comptes-Rendus des Travaux du Laboratoire Carlsberg 35 (8): 143-231. PMID 5330666.
Visser S., Slangen C.J., van Rooijen P.J. (Ιούνιος 1987). «Peptide substrates for chymosin (rennin). Interaction sites in kappa-casein-related sequences located outside the (103-108)-hexapeptide region that fits into the enzyme's active-site cleft». The Biochemical Journal 244 (3): 553–558. doi:10.1042/bj2440553. PMID 3128264.

Εξωτερικοί σύνδεσμοι

A01.006: Η χυμοσίνη στη βάση δεδομένων MEROPS για τις πεπτιδάσες και τους αναστολείς τους

[pmid11534329-1] Kitamura N., Tanimoto A., Hondo E., Andrén A., Cottrell D.F., Sasaki M., Yamada J. (Αύγουστος 2001). «Immunohistochemical study of the ontogeny of prochymosin--and pepsinogen-producing cells in the abomasum of sheep». Anatomia, Histologia, Embryologia 30 (4): 231-235. doi:10.1046/j.1439-0264.2001.00326.x. PMID 11534329.

[OMIM-2] 2,0 ^2,1 Staff, Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) Database. Last updated February 21, 1997 Chymosin pseudogene; CYMP prochymosin, included, in the OMIM

[3] Henschel M.J., Newport M.J., Parmar V. (1987). «Gastric proteases in the human infant». Biology of the Neonate 52 (5): 268-272. doi:10.1159/000242719. PMID 3118972.

[4] Szecsi P.B., Harboe M. (2013). «Chapter 5: Chymosin». Handbook of Proteolytic Enzymes. 1. σελίδες 37–42. doi:10.1016/B978-0-12-382219-2.00005-3. CS1 maint: Uses authors parameter (link)

[5] Fox P.F. (28 Φεβρουαρίου 1999). Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. ISBN 9780834213388. CS1 maint: Uses authors parameter (link)

[6] Sanderson I.R., Walker W.A. (1999). Development of the gastrointestinal tract. Hamilton, Ontario: B.C. Decker. ISBN 978-1-55009-081-9. CS1 maint: Uses authors parameter (link)

[Gilliland-7] 7,0 ^7,1 Gilliland G.L., Oliva M.T., Dill J. (1991). «Functional implications of the three-dimensional structure of bovine chymosin». Advances in Experimental Medicine and Biology 306: 23-37. doi:10.1007/978-1-4684-6012-4_3. ISBN 978-1-4684-6014-8. PMID 1812710.

[pmid6304731-8] Emtage J.S., Angal S., Doel M.T., Harris T.J., Jenkins B., Lilley G., Lowe P.A. (Ιούνιος 1983). «Synthesis of calf prochymosin (prorennin) in Escherichia coli». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 80 (12): 3671–3675. doi:10.1073/pnas.80.12.3671. PMID 6304731. Bibcode: 1983PNAS...80.3671E.

[pmid6283469-9] Harris T.J., Lowe P.A., Lyons A., Thomas P.G., Eaton M.A., Millican T.A., Patel T.P., Bose C.C., Carey N.H., Doel M.T. (Απρίλιος 1982). «Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNA coding for calf preprochymosin». Nucleic Acids Research 10 (7): 2177–2187. doi:10.1093/nar/10.7.2177. PMID 6283469.

[Law_2010_100–101-10] Law B.A. (2010). Technology of Cheesemaking. Ηνωμένο Βασίλειο: Wiley-Blackwell. σελίδες 100–101. ISBN 978-1-4051-8298-0.

[USDA-11] «Food Biotechnology in the United States: Science, Regulation, and Issues». U.S. Department of State. Ανακτήθηκε στις 14 Αυγούστου 2006.

[pmid16537950-12] Johnson M.E., Lucey J.A. (Απρίλιος 2006). «Major technological advances and trends in cheese». Journal of Dairy Science 89 (4): 1174-1178. doi:10.3168/jds.S0022-0302(06)72186-5. PMID 16537950. https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_2006-04_89_4/page/1174.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]