Αμινοτελικό άκρο

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Tο τετραπτεπτίδο βαλυλ-γλυκυλ-σερυλ-αλανίνη (VGSA). Με πράσινο χρώμα φαίνεται η βαλίνη στο αμινοτελικό άκρο, ενώ με μπλε η αλανίνη στο καρβοξυτελικό άκρο. Στο Ν-άκρο φαίνεται η ελεύθερη α-αμινομάδα (-ΝΗ2), ενώ στο καρβοξυτελικό άκρο η ελευθέρη καρβοξυλομάδα (-COOH).

Ως αμινοτελικό ή αμινοξικό άκρο (γράφεται και Ν-άκρο ή ΝΗ2-άκρο) χαρακτηρίζεται το ένα από τα δύο άκρα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας και συγκεκριμένα αυτό που διαθέτει μια ελεύθερη α-αμινομάδα (-ΝΗ2).[1] Το άλλο άκρο του πολυπεπτιδίου, στο οποίο υπάρχει μια ελεύθερη καρβοξυλομάδα, ονομάζεται καρβοξυτελικό άκρο.[2] Κατά σύμβαση, όταν γράφουμε την αμινοξική αλληλουχία ενός πεπτιδίου, ή μιας πρωτεΐνης, ξεκινάμε πάντα με το αμινοτελικό άκρο (στα αριστερά) και τελειώνουμε με το καρβοξυτελικό (στα δεξιά).[3] Για παράδειγμα, το τετραπτεπτίδο βαλυλ-γλυκυλ-σερυλ-αλανίνη, θα γραφτεί Val-Gly-Ser-Ala (ή συνηθέστερα VGSA) που σημαίνει ότι η βαλίνη βρίσκεται στο Ν-άκρο, ενώ η αλανίνη στο καρβοξυτελικό άκρο. Έτσι, το τετραπεπτίδιο VGSA είναι τελείως διαφορετικό από το ASGV.

Η φορμυλομεθειονίνη είναι η φορμυλιωμένη μορφή της μεθειονίνης. Η φορμυλίωση γίνεται στην α-αμινομάδα.

Kατά την πρωτεϊνοσύνθεση, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες επιμηκύνονται πάντα με κατεύθυνση από το αμινοτελικό προς το καρβοξυτελικό άκρο.[4] Επομένως, το αμινοτελικό άκρο είναι αυτό που συντίθενται πρώτο. Στους ευκαρυώτες, το ειδικό tRNA έναρξης φέρει, στις πλείστες των περιπτώσεων, το αμινοξύ μεθειονίνη.[5] Πλέον, όμως, έχει διαπιστωθεί ότι στη περίπτωση παραγωγής κρυπτικών πεπτιδιών, η οποία γίνεται από τα κύτταρα για σκοπούς αντιγονοπαρουσίασης στα Τ κυτταροτοξικά λεμφοκύτταρα, μπορεί το αρχικό αμινοξύ να είναι η λευκίνη.[6][7] Πάντως, στη συμβατική σύνθεση των πρωτεϊνών, κατά την οποία η μεθειονίνη είναι το πρώτο αμινοξύ της νεοσυντιθέμενης αλυσίδας, η τελική πρωτεΐνη δεν φέρει απαραίτητα μεθειονίνη στο Ν-άκρο. Αυτό συμβαίνει γιατί μετά τη σύνθεση τους, οι πρωτεΐνες υπόκεινται σε μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις, κατά τις οποίες μπορεί να αποκοπεί το αρχικό Ν-άκρο.[8][9]

Στα αρχαία, όπως και στους ευκαρυώτες, το ειδικό tRNA έναρξης φέρει το αμινοξύ μεθειονίνη, ενώ στα βακτήρια φέρει το τροποποιημένο αμινοξύ φορμυλομεθειονίνη (fMet).[10] Επομένως, στις βακτηριακές πρωτεΐνες, των οποίων το Ν-άκρο δεν έχει υποστεί πρωτεόλυση, η ελεύθερη α-αμινομάδα είναι φορμυλιωμένη.

Παραπομπές[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

  1. Alberts 2002, σελ. G:3.
  2. Alberts 2002, σελ. G:6.
  3. Stryer 1997, σελ. 22.
  4. Alberts 2002, σελ. 342.
  5. Stryer 1997, σελ. 110.
  6. Schwab, Susan R; Jessica A Shugart, Tiffany Horng, Subramaniam Malarkannan, Nilabh Shastri (2004-11). «Unanticipated Antigens: Translation Initiation at CUG with Leucine». PLoS Biology 2 (11). doi:10.1371/journal.pbio.0020366. ISSN 1544-9173. PMID 15510226. PMC PMC524250. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC524250/. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09. 
  7. Starck, Shelley R.; Vivian Jiang, Mariana Pavon-Eternod, Sharanya Prasad, Brian McCarthy, Tao Pan, Nilabh Shastri (2012-06-29). «Leucine-tRNA Initiates at CUG Start Codons for Protein Synthesis and Presentation by MHC Class I». Science 336 (6089): 1719–1723. doi:10.1126/science.1220270. ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. PMID 22745432. http://www.sciencemag.org/content/336/6089/1719. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09. 
  8. Stryer 1997, σσ. 253-256.
  9. Sherman, Fred; John W. Stewart, Susumu Tsunasawa (1985). «Methionine or not methionine at the beginning of a protein». BioEssays 3 (1): 27–31. doi:10.1002/bies.950030108. ISSN 1521-1878. http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bies.950030108/abstract. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09. 
  10. Benelli, Dario; Paola Londei (2009). «Begin at the beginning: evolution of translational initiation». Research in Microbiology. Special issue on the origin of life and microbiology 160 (7): 493–501. doi:10.1016/j.resmic.2009.06.003. ISSN 0923-2508. http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0923250809000758. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09. 

Συγγράμματα[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]