Μαλτάση: Διαφορά μεταξύ των αναθεωρήσεων

Από τη Βικιπαίδεια, την ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Περιεχόμενο που διαγράφηκε Περιεχόμενο που προστέθηκε
μ αφαιρέθηκε η Κατηγορία:Βιοχημεία (με το HotCat)
Vchorozopoulos (συζήτηση | συνεισφορές)
Χωρίς σύνοψη επεξεργασίας
Γραμμή 11: Γραμμή 11:
* L. Sim, R. Quezada-Calvillo, E. E. Sterchi, B. L. Nichols, D. R. Rose, ''Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity'', J. Mol. Biol. 2008, '''375''', 782-792.
* L. Sim, R. Quezada-Calvillo, E. E. Sterchi, B. L. Nichols, D. R. Rose, ''Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity'', J. Mol. Biol. 2008, '''375''', 782-792.


{{Μαλτάση}}
[[Κατηγορία:Ένζυμα]]
[[Κατηγορία:Ένζυμα]]

Έκδοση από την 13:09, 2 Αυγούστου 2013

Κρυσταλλογραφική δομή της ανθρώπινης μαλτάσης.

Η μαλτάση είναι ένα ένζυμο το οποίο διασπά τον δισακχαρίτη μαλτόζη σε δύο μόρια γλυκόζης. Από λειτουργικής άποψης ανήκει στις α-γλυκοσιδάσες, μια οικογένεια ενζύμων που υδρολύουν τον α(1→4) γλυκοζιτικό δεσμό ολιγοσακχαριτών και πολυσακχαριτών απελευθερώνοντας α-D-γλυκόζη. Η ονομασία «μαλτάση» αναφέρεται συγκεκριμένα σε ένα είδος α-γλυκοσιδάσης που επιδρά αποκλειστικά σε μαλτόζη και όχι σε μεγαλύτερα σάκχαρα.

Υδρόλυση της α-μαλτόζης σε δύο μόρια α-γλυκόζης από το ένζυμο μαλτάση

Μαλτάσες απαντώνται τόσο σε ζωικούς όσο και σε φυτικούς οργανισμούς. Στα φυτά η μαλτάση συμμετέχει σε διεργασίες ωρίμανσης των καρπών, αυξάνοντας την περιεκτικότητα σε γλυκόζη κατά τα τελικά στάδια της ωρίμανσης. Στον άνθρωπο η μαλτάση (αναφερόμενη συνήθως ως μαλτάση-γλυκοαμυλάση ή MGAM) εκκρίνεται από το λεπτό έντερο και είναι βασικός παράγοντας για την τελική διατροφική αξιοποίηση του αμύλου.


Πηγές

  • L. Stryer, Βιοχημεία, Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης, 1997.
  • L. Sim, R. Quezada-Calvillo, E. E. Sterchi, B. L. Nichols, D. R. Rose, Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity, J. Mol. Biol. 2008, 375, 782-792.

Πρότυπο:Μαλτάση